Enzimi sono catalizzatori biologici responsabili dell'aumento della velocità di una data reazione chimica. Gli enzimi sono di solito proteine, ma ce ne sono alcuni acidi ribonucleici che agiscono come enzimi, chiamati ribozimi.
Per accelerare una reazione, gli enzimi devono legarsi ai reagenti, noti come substrati. Per molto tempo si è creduto che questo legame si verificasse in un modo molto rigido, uno schema noto come serratura a chiave. al momento, Tuttavia, viene accettato il modello noto come adattamento indotto., che presuppone che si verifichino lievi cambiamenti nella forma dell'enzima quando il substrato entra nel sito attivo.
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Cosa sono gli enzimi?
Gli enzimi sono biomolecole che agiscono come catalizzatori, cioè sono they sostanze in grado di accelerare la velocità di reazioni chimiche che si verificano negli esseri viventi senza essere consumati durante queste reazioni. Senza l'azione degli enzimi, alcune reazioni sarebbero molto lente, il che danneggerebbe il metabolismo. Gli enzimi accelerano selettivamente le reazioni e sono quindi catalizzatori molto specifici.
Gli enzimi sono in grado di accelerare una reazione diminuendo l'energia di attivazione, cioè riducono la quantità di energia che deve essere aggiunta affinché una reazione abbia inizio.
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Ogni enzima è una proteina?
Sebbene siano spesso definiti come catalizzatori biologici di natura proteica, non tutti gli enzimi sono proteine. Ci sono alcuni RNA che funzionano come enzimi, chiamati ribozimi. La maggior parte degli enzimi, tuttavia, sono proteine, essendo formati, quindi, da aminoacidi. La composizione amminoacidica di queste biomolecole definisce la struttura tridimensionale che acquisirà.
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Complesso enzima-substrato
Si chiama substrato reagente su cui agisce un enzima. Quando un enzima si lega al suo substrato, il complesso si forma substrato enzimatico. Questo legame avviene in una regione specifica, chiamata sito attivo.
Quando si parla di enzimi a base di proteine, il sito attivo corrisponde a pochi amminoacidi, mentre il resto della molecola è responsabile della determinazione della configurazione del sito attivo. La forma del sito attivo così come la forma del substrato sono legate alla specificità dell'enzima, in quanto devono essere complementari.
Modello con serratura a chiave
oh modello con serratura a chiave, proposto da Emil Fischer, è ampiamente utilizzato per spiegare l'interazione tra enzima e substrato. Secondo questo modello, c'è una rigida complementarietà tra l'enzima e il substrato, proprio come una chiave e un lucchetto. Il sito attivo dell'enzima avrebbe una forma complementare al substrato, che si adatterebbe perfettamente. Altre molecole, quindi, non avrebbero accesso a questo sito, il che garantirebbe la specificità dell'enzima. Proprio come una chiave apre solo una serratura, un enzima si legherebbe solo a un substrato. Oggi sappiamo, però, che questo il modello non è corretto, poiché gli enzimi non sono strutture rigide come si pensava in precedenza.
Modello ad adattamento indotto
Attualmente, il modello più accettato per spiegare il legame tra un enzima e il suo substrato è quello di scatto indotto, inizialmente proposto da Koshland et al. Il sito attivo e il substrato non funzionano rigidamente come una chiave e un lucchetto. La ricerca mostra che quando il substrato entra nel sito attivo, l'enzima subisce una leggera modifica, che favorisce l'adattamento tra il sito attivo e il substrato. Per comprendere meglio questo modello, possiamo pensare all'interazione enzima e substrato come una stretta di mano, che diventa più salda dopo il primo contatto.
cofattori
La maggior parte degli enzimi ha bisogno di molecole ausiliarie per svolgere la loro azione catalitica, chiamate cofattori. I cofattori possono essere attaccati permanentemente all'enzima o possono essere attaccati debolmente e reversibilmente al substrato. Essi anche può essere inorganico o organico. Quando i cofattori sono molecole organiche, vengono chiamati coenzimi.
Alcuni vitamine agiscono come coenzimi, è il caso, ad esempio, della riboflavina, nota anche come vitamina B2. Come esempi di cofattori inorganici possiamo citare ferro e zinco nella loro forma ionica.
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Classificazione degli enzimi
Gli enzimi possono essere classificati in sei gruppi, utilizzando come criterio il tipo di reazione che catalizzano.
Ossidoreduttasi: enzimi legati alle reazioni di ossirriduzione.
Transferasi: catalizzare il trasferimento di gruppi da un composto all'altro.
idrolasi: catalizzare le reazioni di idrolisi.
lias: Agire aggiungendo gruppi a doppi legami o rimuovendo gruppi che formano un doppio legame.
isomerasi: catalizzare reazioni di isomerizzazione.
Link: enzimi che causano la degradazione della molecola di ATP, utilizzando l'energia rilasciata in questa reazione per formare nuovi composti.
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Fattori che regolano l'attività enzimatica
L'attività di un enzima è influenzata da fattori, i principali sono la temperatura e la pH. La temperatura generalmente gioca un ruolo positivo nelle reazioni chimiche, aumentando la velocità di una reazione enzimatica. Tuttavia, quando il temperatura aumenta al di sopra delle condizioni ottimali, la velocità di reazione diminuisce notevolmente. Questo perché si osserva la denaturazione delle proteine. La maggior parte degli enzimi umani ha una temperatura ottimale tra 35 e 40 ºC. Oltre alla temperatura, il pH influenza anche l'attività enzimatica, ed esiste anche un valore ottimale. Per la maggior parte degli enzimi, il valore di pH ottimale è compreso tra 6 e 8.
Di Vanessa Sardinha dos Santos
Insegnante di biologia
