В нашия организъм непрекъснато се появяват реакции, необходими за поддържането на живота. Например хранителните вещества в храните, които консумираме, като протеини, въглехидрати и мазнини, се превръщат в други вещества, които можем да усвоим. Тези трансформации се случват твърде бързо благодарение на наличието на ензими.
В ензими са протеинови молекули с голяма моларна маса, които действат като биологични катализатори, също наричан биокатализатори, тоест те могат ускоряват метаболизма (телесни реакции).
Например, една близалка на маса ще отнеме много време, за да се разложи в контакт само с кислорода във въздуха. Но когато го консумираме, реакцията между захарта в близалката и кислорода на тялото протича за секунди, тъй като ензимите действат върху захарните молекули, създавайки структури, които реагират по-лесно, ускорявайки реакция.
Ензимите са силно специфични, което означава, че всеки от тях действа като биологичен катализатор само за една реакция. Това е така, защото ензимът има активен център, който се комбинира със съединението, което ще претърпи ензимното действие. Това съединение се нарича
субстрат. Сякаш ензимът е ключът към ключалката (субстрата).В схемата по-долу това е илюстрирано:
Забележи това ензимът реагира със субстрата по специфичен начин, създавайки междинно съединение, което лесно се разгражда, пораждайки продуктите. Освен това ензимът се регенерира и не се консумира в реакцията, както се случва при всички катализатори.
Пример за ензим, който присъства в стомаха е пепсин. Ако поставим парче месо в контакт с пепсина, месото ще се разгради бързо. Ако вместо пепсин използваме само солна киселина, която е основният компонент на стомашния сок, ще видим, че месото ще отнеме много време, докато се разложи. Следователно присъствието на този ензим в нашето тяло е от съществено значение за разграждането на протеините, които са субстратите на пепсина.
Друг пример е транспортирането на въглероден диоксид в човешкото тяло. Вътре в нашите червени кръвни клетки се намира ензимът карбоанхидраза който превръща въглеродния диоксид във въглеродна киселина около 5000 пъти по-бързо, отколкото без неговото присъствие!
Сега ензимната катализа, която можем да визуализираме в ежедневието, е когато се нараняваме и прилагаме водороден прекис върху раната. В момента има интензивен шум, който представлява разлагане на водороден прекис. Това разлагане се случва много бавно, но когато поставим продукта в контакт с кръвта, се нарича ензим каталаза увеличава скоростта на реакцията.
Освен това, тъй като не се консумира каталаза от кръвта, избухването ще продължи, тъй като добавяме повече водороден прекис към мястото.
Благоприятно се използва тази концепция при лабораторни тестове за разграничаване на два вида бактерии: стафилококи и стрептококи. Само стафилококите съдържат каталаза. Така че, в теста, към пробата се добавя водороден прекис, ако той гази, това е стафилококи, ако не, това е стрептококи.
От Дженифър Фогаса
Завършва химия
Източник: Бразилско училище - https://brasilescola.uol.com.br/quimica/catalise-enzimatica.htm