Enzýmy sú biologické katalyzátory zodpovedné za zvýšenie rýchlosti danej chemickej reakcie. Enzýmy sú zvyčajne bielkoviny, ale sú aj takí ribonukleové kyseliny ktoré pôsobia ako enzýmy a nazývajú sa ribozýmy.
Na urýchlenie reakcie sa musia enzýmy naviazať na činidlá, ktoré sú známe ako substráty. Dlho sa verilo, že k tomuto spojeniu došlo veľmi prísnym spôsobom, ktorý bol označovaný ako zámok kláves. práve teraz, Avšak akceptuje sa model známy ako indukované prispôsobenie., ktorý predpokladá, že pri vstupe substrátu do aktívneho miesta nastanú mierne zmeny vo forme enzýmu.
Prečítajte si tiež: Čo je to metabolizmus?
Čo sú to enzýmy?
Enzýmy sú biomolekuly, ktoré pôsobia ako katalyzátory, to znamená, že sú látky schopné urýchliť rýchlosť chemické reakcie ktoré sa vyskytujú u živých bytostí bez toho, aby boli počas týchto reakcií spotrebované. Bez pôsobenia enzýmov by boli niektoré reakcie veľmi pomalé, čo by poškodilo metabolizmus. Enzýmy selektívne urýchľujú reakcie, a preto sú veľmi špecifickými katalyzátormi.
Enzýmy sú schopné urýchliť reakciu znížením aktivačnej energie, to znamená, že znižujú množstvo energie, ktoré je potrebné pridať, aby mohla reakcia začať.
[publishing_omnia]
Je každý enzým bielkovina?
Aj keď sú často definované ako biologické katalyzátory bielkovinovej povahy, nie každý enzým je bielkovina. Existujú niektoré RNA, ktoré fungujú ako enzýmy a nazývajú sa ribozýmy. Väčšina enzýmov sú však bielkoviny, ktoré sa preto tvoria aminokyseliny. Aminokyselinové zloženie týchto biomolekúl definuje trojrozmernú štruktúru, ktorú získa.
Prečítajte si tiež: Ako fungujú katalytické látky?
Komplex enzým-substrát
Nazýva sa reagenčný substrát, na ktorý pôsobí enzým. Keď sa enzým naviaže na svoj substrát, vytvorí sa komplex enzým-substrát. Táto väzba sa uskutočňuje v konkrétnej oblasti, ktorá sa nazýva aktívne miesto.
Keď hovoríme o enzýmoch založených na bielkovinách, aktívne miesto zodpovedá iba niekoľkým aminokyselinám, pričom zvyšok molekuly je zodpovedný za určenie konfigurácie aktívneho miesta. Tvar aktívneho miesta, ako aj tvar substrátu súvisia so špecifickosťou enzýmu, pretože musia byť komplementárne.
Model so zámkom na kľúč
O model zámku kláves, ktorý navrhol Emil Fischer, sa široko používa na vysvetlenie interakcie medzi enzýmom a substrátom. Podľa tohto modelu existuje tuhá komplementarita medzi enzýmom a substrátom, rovnako ako kľúč a zámok. Aktívne miesto enzýmu by malo doplnkový tvar k substrátu, ktorý by dokonale sedel. Ostatné molekuly by preto nemali prístup na toto miesto, čo by zaručovalo špecifickosť enzýmu. Rovnako ako kľúč otvára iba zámok, enzým by sa naviazal iba na substrát. Dnes však vieme, že toto model nie je správny, pretože enzýmy nie sú tuhé štruktúry, ako sa doteraz myslelo.
Vyvolávaný model prispôsobenia
V súčasnosti je najuznávanejší model na vysvetlenie súvislosti medzi enzýmom a jeho substrátom je jedným z prasknúť vyvolané, pôvodne navrhnutý Koshlandom a spol. Aktívne miesto a substrát nepracujú rigidne ako kľúč a zámok. Výskum ukazuje, že keď substrát vstupuje do aktívneho miesta, dochádza k nepatrnej modifikácii enzýmu, ktorý podporuje spojenie medzi aktívnym miestom a substrátom. Pre lepšie pochopenie tohto modelu si môžeme interakciu enzýmu a substrátu predstaviť ako podanie ruky, ktoré sa po prvom kontakte spevní.
Kofaktory
Väčšina enzýmov potrebuje na uskutočnenie svojho katalytického pôsobenia pomocné molekuly, ktoré sa nazývajú kofaktory. Kofaktory môžu byť trvale pripojené k enzýmu alebo môžu byť slabo a reverzibilne pripojené k substrátu. Oni tiež môžu byť anorganické alebo organické. Keď sú kofaktory organické molekuly, nazývajú sa koenzýmy.
Niektoré vitamíny pôsobia ako koenzýmy, to je prípad napríklad riboflavínu, tiež známeho ako vitamín B2. Ako príklady anorganických kofaktorov môžeme uviesť železo a zinok v ich iónovej forme.
Prečítajte si tiež: Vitamíny B-komplexu - skupina vitamínov, ktoré všeobecne pôsobia ako koenzýmy
Klasifikácia enzýmov
Enzýmy možno klasifikovať na šesť skupín, pričom ako kritérium sa použije typ reakcie, ktorú katalyzujú.
Oxidoreduktázy: enzýmy súvisiace s reakciami oxirzníženie.
Transferázy: katalyzujú prenos skupín z jednej zlúčeniny na druhú.
Hydrolázy: katalyzovať hydrolýzne reakcie.
Liases: konať pridaním skupín k dvojitým väzbám alebo odstránením skupín tvoriacich dvojitú väzbu.
Izomerázy: katalyzovať izomerizačné reakcie.
Odkazy: enzýmy, ktoré spôsobujú degradáciu molekuly ATPpomocou energie uvoľnenej v tejto reakcii na vytvorenie nových zlúčenín.
Teraz neprestávajte... Po reklame je toho viac;)
Faktory, ktoré regulujú aktivitu enzýmov
Aktivitu enzýmu ovplyvňujú faktory, z ktorých hlavnými sú teplota a pH. Teplota všeobecne zohráva pozitívnu úlohu v chemických reakciách a zvyšuje rýchlosť enzymatickej reakcie. Keď však teplota rastie nad optimálne podmienky, reakčná rýchlosť značne klesá. Je to spôsobené tým, že sa pozoruje denaturácia bielkovín. Väčšina ľudských enzýmov má optimálnu teplotu medzi 35 a 40 ° C. Okrem teploty, pH ovplyvňuje tiež enzymatickú aktivitu a existuje aj optimálna hodnota. Pre väčšinu enzýmov je optimálna hodnota pH v rozmedzí od 6 do 8.
Autor: Vanessa Sardinha dos Santos
Učiteľ biológie