Przez wiele lat interakcja między enzym a jego podłoże zostało opisane przez model „zamek na klucz”. Jednak badania wykazały, że mechanizm ten jest wadliwy, co doprowadziło do nowego modelu: a indukowana teoria dopasowania.
Według modelu zamka na klucz zaproponowanego przez Emila Fischera w 1894 roku, enzym i jego substrat są komplementarne. Enzymy prezentują specyficzny region (miejsce aktywne), w którym mieści się substrat. To dopasowanie występuje z powodu wiązań utworzonych między substratem a łańcuchami bocznymi aminokwasów w miejscu aktywnym. Wyglądałoby to tak, jakby każdy substrat idealnie pasował do pojedynczego enzymu, tak jak klucz jest używany do otwierania konkretnego zamka (patrz rysunek poniżej).
Przyjrzyj się dokładnie modelowi zamka na klucz, w którym podłoże idealnie pasuje do miejsca aktywnego
Zgodnie z tym modelem zarówno enzym, jak i substrat są czynnikami sztywnymi, to znaczy nie mają elastyczności, a zatem reakcje enzymatyczne mają wysoką specyficzność. Jednak badania dowodzą, że enzymy mają pewną elastyczność, która pozwala na różnorodność konformacyjną. Co więcej, niektóre prace dowodzą, że podłoże może wywoływać takie zmiany.
Biorąc pod uwagę te ustalenia, zaproponowano: indukowana teoria dopasowania (Indukowane dopasowanie) Koshland i wsp. w 1958 r. Zgodnie z tą teorią substrat jest zdolny do indukowania zmiany konformacji enzymu. Ta modyfikacja może zostać przekazana pobliskim enzymom, zapewniając w ten sposób, że wykonują swoje rola katalityczna.
Zgodnie z modelem indukowanego dopasowania, substrat indukuje zmiany w enzymie
Teoria indukowanego dopasowania sugeruje zatem, że oddziaływanie między enzymem a substratem nie jest tak precyzyjnym i prostym procesem, jak wcześniej wyobrażano sobie. Warto jednak zauważyć, że model ten nie może wyjaśnić dużej specyficzności obserwowanej w reakcjach enzymatycznych.
Ma. Vanessa dos Santos
Źródło: Brazylia Szkoła - https://brasilescola.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.htm