I mange år har interaktionen mellem en enzym og dets substrat blev beskrevet af modellen "nøgle lås". Undersøgelser har imidlertid vist, at denne mekanisme er mangelfuld, hvilket har ført til en ny model: a induceret monteringsteori.
I henhold til den nøgellåsemodel, der blev foreslået af Emil Fischer i 1894, et enzym og dets substrat er komplementære. Enzymer præsenterer en bestemt region (aktivt sted), hvor substratet passer. Denne tilpasning opstår på grund af bindingerne dannet mellem substratet og aminosyresidekæderne på det aktive sted. Det ville være som om hvert substrat passer perfekt ind i et enkelt enzym, ligesom en nøgle bruges til at åbne en bestemt lås (se figur nedenfor).
Se nøje på nøgellåsemodellen, hvor substratet passer perfekt ind på det aktive sted
Ifølge denne model er både enzymet og substratet stive faktorer, dvs. de har ikke fleksibilitet og derfor har enzymatiske reaktioner høj specificitet. Undersøgelser viser imidlertid, at enzymer har en vis fleksibilitet, hvilket giver mulighed for en konformationel variation. Desuden viser nogle arbejder, at underlaget kan fremkalde sådanne ændringer.
I betragtning af disse fund blev det foreslået at induceret monteringsteori (Fremkaldt pasform) af Koshland et al. i 1958. Ifølge denne teori er substratet i stand til at inducere en ændring i konformationen af et enzym. Denne modifikation kan overføres til nærliggende enzymer og således sikre, at de udfører deres katalytisk rolle.
Ifølge den inducerede tilpasningsmodel inducerer substratet ændringer i enzymet
Den inducerede monteringsteori antyder derfor, at interaktionen mellem enzym og substrat ikke er så præcis og enkel en proces, som man forestiller sig. Det er dog bemærkelsesværdigt, at denne model ikke kan forklare den store specificitet, der observeres i enzymatiske reaktioner.
Af Ma Vanessa dos Santos
Kilde: Brasilien skole - https://brasilescola.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.htm
