Under många år har samspelet mellan en enzym och dess substrat beskrevs av modellen "nyckelhål". Studier har dock visat att denna mekanism är felaktig, vilket har lett till en ny modell: inducerad monteringsteori.
Enligt den nyckellåsmodell som föreslogs av Emil Fischer 1894, ett enzym och dess substrat är komplementära. Enzymer presenterar en specifik region (aktiv plats) där substratet passar. Denna passning uppstår på grund av bindningarna bildade mellan substratet och aminosyrasidokedjorna vid det aktiva stället. Det skulle vara som om varje substrat passar perfekt in i ett enda enzym, precis som en nyckel används för att öppna ett visst lås (se figur nedan).
Titta noga på nyckellåsmodellen, där substratet passar perfekt in i den aktiva platsen
Enligt denna modell är både enzymet och substratet styva faktorer, det vill säga de har inte flexibilitet och därför har enzymatiska reaktioner hög specificitet. Studier visar dock att enzymer har en viss flexibilitet, vilket möjliggör en konformationell variation. Dessutom bevisar vissa arbeten att substratet kan inducera sådana förändringar.
Med tanke på dessa resultat föreslogs att inducerad monteringsteori (Inducerad passform) av Koshland et al 1958. Enligt denna teori kan substratet inducera en förändring i konformationen av ett enzym. Denna modifiering kan överföras till närliggande enzymer, vilket säkerställer att de utför sina katalytisk roll.
Enligt den inducerade anpassningsmodellen inducerar substratet förändringar i enzymet
Den inducerade anpassningsteorin föreslår därför att interaktionen mellan enzym och substrat inte är en så exakt och enkel process som tidigare föreställts. Det är dock anmärkningsvärt att denna modell inte kan förklara den stora specificitet som observerats i enzymatiska reaktioner.
Av Ma Vanessa dos Santos
Källa: Brazil School - https://brasilescola.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.htm
