Ензими су биолошки катализатори одговорни за повећање брзине дате хемијске реакције. Ензими су обично протеини, али има их рибонуклеинске киселине који делују као ензими, називајући се рибозимима.
Да би убрзали реакцију, ензими се морају везати за реагенсе, који су познати као супстрати. Дуго се веровало да се ова веза јавља на врло крут начин, узорак познат као закључавање кључа. у тренутку, Међутим, прихваћен је модел познат као индуковано уклапање., који претпоставља да се јављају благе промене у облику ензима како супстрат улази у активно место.
Прочитајте такође: Шта је метаболизам?
Шта су ензими?
Ензими су биомолекули који делују као катализатори, односно јесу супстанце способне да убрзају брзину од хемијске реакције који се јављају у живим бићима а да се не поједу током ових реакција. Без деловања ензима, неке реакције би биле врло споре, што би нашкодило метаболизму. Ензими селективно убрзавају реакције и стога су врло специфични катализатори.
Ензими су способни да убрзају реакцију смањењем енергије активирања, односно смањују количину енергије која мора да се дода да би реакција започела.
[публицатион_омниа]
Да ли је сваки ензим протеин?
Иако се често дефинишу као биолошки катализатори протеинске природе, није сваки ензим протеин. Постоје неке РНК које функционишу попут ензима, зване рибозими. Већина ензима су, међутим, протеини, који се, према томе, формирају амино киселине. Састав аминокиселина ових биомолекула дефинише тродимензионалну структуру коју ће стећи.
Прочитајте такође: Како делују супстанце катализатора?
Комплет ензима и супстрата
Зове се реагенс супстрат на који делује ензим. Када се ензим веже за супстрат, комплекс се формира ензим-супстрат. Ово везивање се одвија у одређеном региону, који се назива активно место.
Када говоримо о ензимима заснованим на протеинима, активно место одговара само неколико аминокиселина, а остатак молекула је одговоран за одређивање конфигурације активног места. Облик активног места као и облик супстрата повезани су са специфичношћу ензима, јер морају бити комплементарни.
Модел закључавања кључа
О. модел браве са кључем, који је предложио Емил Фисцхер, широко се користи за објашњавање интеракције између ензима и супстрата. Према овом моделу, постоји чврста комплементарност између ензима и супстрата, баш попут кључа и браве. Активно место ензима имало би комплементарни облик супстрата, који би се савршено уклопио. Остали молекули, дакле, не би имали приступ овом месту, што би гарантовало специфичност ензима. Баш као што кључ отвара само браву, ензим би се везао само за подлогу. Данас, међутим, знамо да је ово модел није исправан, јер ензими нису круте структуре као што се раније мислило.
Индуковани модел уградње
Тренутно, најприхваћенији модел који објашњава везу између ензима и његовог супстрата је један од снап индукована, који су у почетку предложили Косхланд и сар. Активно место и подлога не раде чврсто као кључ и брава. Истраживања показују да, како супстрат улази у активно место, ензим пролази кроз малу модификацију, што фаворизује прилагодбу између активног места и супстрата. Да бисмо боље разумели овај модел, интеракцију ензима и супстрата можемо сматрати руковањем, које постаје чвршће након првог контакта.
Кофактори
Већини ензима су потребни помоћни молекули да би извршили своје каталитичко деловање, звани кофактори. Кофактори могу бити трајно везани за ензим или могу бити слабо и реверзибилно везани за супстрат. Они такође могу бити неорганске или органске. Када су кофактори органски молекули, они се називају коензима.
Неки витамини делују као коензими, што је случај, на пример, рибофлавина, такође познатог као витамин Б2. Као примере неорганских кофактора можемо поменути гвожђе и цинк у њиховом јонском облику.
Прочитајте такође: Витамини Б-комплекса - група витамина која углавном делује као коензими
Класификација ензима
Ензими се могу класификовати у шест група, користећи као критеријум врсту реакције коју катализују.
Оксидоредуктазе: ензими повезани са реакцијама на окирсмањење.
Трансферазе: катализују пренос група из једног једињења у друго.
Хидролазе: катализују реакције хидролизе.
Везе: делујте додавањем група двоструким везама или уклањањем група које формирају двоструку везу.
Изомеразе: катализују реакције изомеризације.
Везе: ензими који узрокују разградњу молекула АТП, користећи енергију која се ослобађа у овој реакцији за стварање нових једињења.
Фактори који регулишу активност ензима
На активност ензима утичу фактори, а главни су температура и пХ. Температура обично игра позитивну улогу у хемијским реакцијама, повећавајући брзину ензимске реакције. Међутим, када је температура повећава се изнад оптималних услова, брзина реакције знатно опада. То је зато што се примећује денатурација протеина. Већина људских ензима има оптималну температуру између 35 и 40 ° Ц. Поред температуре, пХ такође утиче на ензимску активност, а такође постоји и оптимална вредност. За већину ензима, оптимална пХ вредност је у опсегу од 6 до 8.
Написала Ванесса Сардинха дос Сантос
Наставник биологије
