Enzymy to biologiczne katalizatory odpowiedzialne za zwiększenie szybkości danej reakcji chemicznej. Enzymy są zwykle białka, ale jest kilka kwasy rybonukleinowe które działają jak enzymy, nazywane rybozymami.
Aby przyspieszyć reakcję, enzymy muszą wiązać się z odczynnikami, które są znane jako substraty. Przez długi czas uważano, że to połączenie występuje w bardzo sztywny sposób, według wzoru znanego jako zamek na klucz. w tym momencie, Jednak, akceptowany jest model znany jako dopasowanie indukowane., który zakłada, że w miarę wchodzenia substratu w miejsce aktywne zachodzą niewielkie zmiany w postaci enzymu.
Przeczytaj też: Czym jest metabolizm?
Czym są enzymy?
Enzymy to biocząsteczki, które działają jak katalizatory, to znaczy są substancje zdolne do przyspieszania prędkości reakcje chemiczne które zachodzą w żywych istotach, nie ulegając pożeraniu podczas tych reakcji. Bez działania enzymów niektóre reakcje byłyby bardzo powolne, co zaszkodziłoby metabolizmowi. Enzymy selektywnie przyspieszają reakcje i dlatego są bardzo specyficznymi katalizatorami.
Enzymy są w stanie przyspieszyć reakcję poprzez zmniejszenie energii aktywacji, to znaczy zmniejszają ilość energii, którą należy dodać, aby reakcja się rozpoczęła.
[publikacja_omnia]
Czy każdy enzym jest białkiem?
Chociaż często określa się je jako katalizatory biologiczne o charakterze białkowym, nie każdy enzym jest białkiem. Istnieje kilka RNA, które działają jak enzymy, zwane rybozymami. Większość enzymów to jednak białka, które powstają w związku z tym aminokwasy. Skład aminokwasowy tych biocząsteczek określa trójwymiarową strukturę, jaką uzyskają.
Przeczytaj też: Jak działają substancje katalityczne?
Kompleks enzymatyczny-substrat
Nazywa się to substratem odczynnika, na który działa enzym. Kiedy enzym wiąże się ze swoim substratem, tworzy się kompleks substrat enzymatyczny. To wiązanie odbywa się w określonym regionie, zwanym miejscem aktywnym.
Kiedy mówimy o enzymach białkowych, miejsce aktywne odpowiada zaledwie kilku aminokwasom, a pozostała część cząsteczki odpowiada za określenie konfiguracji miejsca aktywnego. Kształt miejsca aktywnego oraz kształt substratu są związane ze specyficznością enzymu, ponieważ muszą być komplementarne.
Model z zamkiem na klucz
O model z zamkiem na klucz, zaproponowana przez Emila Fischera, jest szeroko stosowana do wyjaśnienia interakcji między enzymem a substratem. Zgodnie z tym modelem istnieje sztywna komplementarność między enzymem a substratem, podobnie jak klucz i zamek. Miejsce aktywne enzymu miałoby kształt komplementarny do substratu, co byłoby idealnie dopasowane. W związku z tym inne cząsteczki nie miałyby dostępu do tego miejsca, co gwarantowałoby specyficzność enzymu. Tak jak klucz otwiera tylko zamek, enzym wiązałby się tylko z substratem. Dziś wiemy jednak, że to model nie jest poprawny, ponieważ enzymy nie są strukturami sztywnymi, jak wcześniej sądzono.
Indukowany model dopasowania
Obecnie najbardziej akceptowany model wyjaśniający związek między enzymem a jego substratem jest jednym z kłapnięcie wywołany, początkowo zaproponowany przez Koshland et al. Miejsce aktywne i podłoże nie działają sztywno jak klucz i zamek. Badania pokazują, że gdy substrat wchodzi w miejsce aktywne, enzym ulega niewielkiej modyfikacji, co sprzyja dopasowaniu miejsca aktywnego do substratu. Aby lepiej zrozumieć ten model, możemy myśleć o interakcji enzymu i substratu jako o uścisku dłoni, który staje się mocniejszy po pierwszym kontakcie.
Kofaktory
Większość enzymów do realizacji swojego działania katalitycznego potrzebuje cząsteczek pomocniczych, zwanych kofaktorami. Kofaktory mogą być trwale związane z enzymem lub mogą być słabo i odwracalnie związane z substratem. Oni też może być nieorganiczny lub organiczny. Kiedy kofaktory są cząsteczkami organicznymi, nazywa się je koenzymy.
Trochę witaminy działają jak koenzymy, na przykład ryboflawina, znana również jako witamina B2. Jako przykłady kofaktorów nieorganicznych możemy wymienić żelazo i cynk w ich formie jonowej.
Przeczytaj też: Witaminy z grupy B — grupa witamin, które generalnie działają jak koenzymy
Klasyfikacja enzymów
Enzymy można podzielić na sześć grup, przyjmując za kryterium rodzaj katalizowanej reakcji.
Oksydoreduktazy: enzymy związane z reakcjami oksyrzmniejszenie.
Transferazy: katalizować przenoszenie grup z jednego związku do drugiego.
Hydrolazy: katalizować reakcje hydrolizy.
Liasy: działać przez dodawanie grup do wiązań podwójnych lub usuwanie grup tworzących wiązanie podwójne.
Izomerazy: katalizować reakcje izomeryzacji.
Spinki do mankietów: enzymy powodujące degradację cząsteczki ATP, wykorzystując energię uwolnioną w tej reakcji do tworzenia nowych związków.
Czynniki regulujące aktywność enzymów
Na aktywność enzymu mają wpływ czynniki, z których główne to temperatura i pH. Temperatura zwykle odgrywa pozytywną rolę w reakcjach chemicznych, zwiększając szybkość reakcji enzymatycznej. Jednak gdy when temperatura wzrasta powyżej warunków optymalnych, szybkość reakcji znacznie spada. Dzieje się tak, ponieważ obserwuje się denaturację białek. Większość enzymów ludzkich ma optymalną temperaturę między 35 a 40 °C. Oprócz temperatury pH wpływa również na aktywność enzymatyczną, a także ma optymalną wartość. Dla większości enzymów optymalna wartość pH mieści się w zakresie od 6 do 8.
Vanessa Sardinha dos Santos
Nauczyciel biologii