I mange år har samspillet mellom en enzym og substratet ble beskrevet av modellen "nøkkellås". Studier har imidlertid vist at denne mekanismen er feil, noe som har ført til en ny modell: a indusert monteringsteori.
I følge nøkkellåsmodellen foreslått av Emil Fischer i 1894, et enzym og dets substrat er komplementære. Enzymer presenterer en bestemt region (aktivt sted) der substratet passer. Denne tilpasningen oppstår på grunn av bindinger dannet mellom substratet og aminosyresidekjedene på det aktive stedet. Det ville være som om hvert substrat passer perfekt inn i et enkelt enzym, akkurat som en nøkkel brukes til å åpne en bestemt lås (se figur nedenfor).
Se nøye på nøkkellåsmodellen, der underlaget passer perfekt inn på det aktive stedet
I følge denne modellen er både enzymet og substratet stive faktorer, det vil si at de ikke har fleksibilitet, og derfor har enzymatiske reaksjoner høy spesifisitet. Imidlertid viser studier at enzymer har en viss fleksibilitet, noe som gir mulighet for en konformasjonsvariasjon. Videre viser noen arbeider at underlaget kan indusere slike endringer.
Gitt disse funnene ble det foreslått å indusert monteringsteori (Indusert passform) av Koshland et al. i 1958. I henhold til denne teorien er substratet i stand til å indusere en endring i konformasjonen av et enzym. Denne modifikasjonen kan overføres til nærliggende enzymer, og dermed sikre at de utfører sine katalytisk rolle.
I henhold til den induserte tilpasningsmodellen induserer substratet endringer i enzymet
Den induserte tilpasningsteorien antyder derfor at samspillet mellom enzym og substrat ikke er en så presis og enkel prosess som tidligere forestilt seg. Det er imidlertid bemerkelsesverdig at denne modellen ikke kan forklare den store spesifisiteten som er observert i enzymatiske reaksjoner.
Av Ma Vanessa dos Santos
Kilde: Brasilskolen - https://brasilescola.uol.com.br/biologia/teoria-encaixe-induzido.htm
