Enzimek biológiai katalizátorok felelősek az adott kémiai reakció sebességének növeléséért. Az enzimek általában fehérjék, de vannak ilyenek ribonukleinsavak amelyek enzimként működnek, ribozimoknak nevezik őket.
A reakció felgyorsítása érdekében az enzimeknek kötődniük kell a szubsztrátként ismert reagensekhez. Sokáig úgy gondolták, hogy ez a kapcsolat nagyon merev módon fordul elő, ezt a mintát a kulcszárnak nevezik. pillanatnyilag, Azonban, az indukált illesztés néven ismert modell elfogadott., amely feltételezi, hogy enyhe változások következnek be az enzim formájában, amikor a szubsztrát belép az aktív helyre.
Olvassa el: Mi az anyagcsere?
Mik az enzimek?
Az enzimek biomolekulák, amelyek katalizátorként működnek, vagyis azok sebességének gyorsítására képes anyagok kémiai reakciók amelyek élőlényekben fordulnak elő anélkül, hogy ezeket a reakciókat elfogyasztanák. Az enzimek hatása nélkül egyes reakciók nagyon lassúak lennének, ami károsíthatja az anyagcserét. Az enzimek szelektíven gyorsítják a reakciókat, ezért nagyon specifikus katalizátorok.
Az enzimek képesek felgyorsítani a reakciót az aktivációs energia csökkentésével, vagyis csökkentik annak az energiamennyiségnek a mennyiségét, amelyet hozzá kell adni a reakció elindulásához.
[publikáció_omnia]
Minden enzim fehérje?
Bár gyakran fehérje jellegű biológiai katalizátorként definiálják őket, nem minden enzim fehérje. Vannak olyan RNS-ek, amelyek enzimként működnek, úgynevezett ribozimek. A legtöbb enzim azonban fehérje, ezért képződik aminosavak. Ezeknek a biomolekuláknak az aminosav-összetétele meghatározza a háromdimenziós struktúrát, amelyet megszerezni fog.
Olvassa el: Hogyan működnek a katalizátorok?
Enzim-szubsztrát komplex
Reagens szubsztrátnak nevezzük, amelyre egy enzim hat. Amikor egy enzim a szubsztrátumához kötődik, a komplex képződik enzim-szubsztrát. Ez a kötés egy meghatározott régióban történik, az úgynevezett aktív helynek.
Ha fehérje-alapú enzimekről beszélünk, az aktív hely csak néhány aminosavnak felel meg, a molekula többi része felelős az aktív hely konfigurációjának meghatározásáért. Az aktív hely alakja, valamint a szubsztrát alakja összefügg az enzim specifitásával, mivel komplementernek kell lenniük.
Billentyűzáras modell
O kulcszáras modell, Emil Fischer javasolja, széles körben használják az enzim és a szubsztrát közötti kölcsönhatás magyarázatára. E modell szerint merev komplementaritás van az enzim és a szubsztrát között, akárcsak egy kulcs és egy zár. Az enzim aktív helyének a szubsztráttal kiegészítő alakja lenne, amely tökéletesen illeszkedne. Más molekulák tehát nem férhetnek hozzá ehhez a helyhez, ami garantálja az enzim specifitását. Ahogy egy kulcs csak egy zárat nyit, az enzim csak egy szubsztrátumhoz kötődik. Ma azonban tudjuk, hogy ez modell nem megfelelő, mivel az enzimek nem merev szerkezetek, mint azt korábban gondoltuk.
Indukált illesztési modell
Jelenleg a a leginkább elfogadott modell az enzim és szubsztrátja közötti kapcsolat magyarázatára az egyik csattan indukált, eredetileg Koshland et al. Az aktív hely és az aljzat nem működik mereven, mint a kulcs és a zár. A kutatások azt mutatják, hogy amint a szubsztrát belép az aktív helyre, az enzim enyhe módosuláson megy keresztül, ami kedvez az aktív hely és a szubsztrát közötti illeszkedésnek. E modell jobb megértése érdekében az enzim és a szubsztrát kölcsönhatását kézfogásként gondolhatjuk el, amely az első érintkezés után szilárdabbá válik.
Kofaktorok
A legtöbb enzimnek segédmolekulákra van szüksége katalitikus hatásának végrehajtásához, az úgynevezett kofaktoroknak. A kofaktorok tartósan kapcsolódhatnak az enzimhez, vagy gyengén és reverzibilisen kapcsolódhatnak a szubsztrátumhoz. Ők is lehet szervetlen vagy szerves. Amikor a kofaktorok szerves molekulák, akkor őket hívják koenzimek.
Néhány vitaminok koenzimként működnek, így van például a riboflavin, más néven B2-vitamin. Szervetlen kofaktorok példaként megemlíthetjük a vasat és a cinkot ionos formájukban.
Olvassa el: B-komplex vitaminok - vitamincsoport, amely általában koenzimként működik
Enzim osztályozás
Az enzimek a következőkbe sorolhatók hat csoport, kritériumként használva az általuk katalizált reakciót.
Oxidoreduktázok: - reakcióival kapcsolatos enzimek oxircsökkentés.
Transzferázok: katalizálja a csoportok egyik vegyületről a másikra történő átvitelét.
Hidrolázok: katalizálja a hidrolízis reakcióit.
Hamisítások: úgy járhat el, hogy csoportokat ad hozzá a kettős kötésekhez, vagy eltávolítja a kettős kötést alkotó csoportokat.
Izomerázok: katalizálja az izomerizációs reakciókat.
Linkek: enzimek, amelyek a ATP, ebben a reakcióban felszabaduló energiát felhasználva új vegyületeket képeznek.
Az enzimaktivitást szabályozó tényezők
Az enzim aktivitását tényezők befolyásolják, amelyek közül a fő a hőmérséklet és az pH. A hőmérséklet általában pozitív szerepet játszik a kémiai reakciókban, növelve az enzimatikus reakció sebességét. Amikor azonban a hőfok az optimális körülmények fölé nő, a reakciósebesség jelentősen csökken. Ennek oka, hogy a fehérjék denaturációja megfigyelhető. A legtöbb emberi enzim optimális hőmérséklete 35 és 40 ºC között van. A hőmérséklet mellett a pH az enzimatikus aktivitást is befolyásolja, és van egy optimális értéke is. A legtöbb enzim esetében az optimális pH-érték 6 és 8 között van.
Írta: Vanessa Sardinha dos Santos
Biológia tanár