Dans notre organisme, des réactions essentielles au maintien de la vie se produisent constamment. Par exemple, les nutriments contenus dans les aliments que nous consommons, tels que les protéines, les glucides et les graisses, sont convertis en d'autres substances que nous pouvons absorber. Ces transformations se produisent trop rapidement grâce à la présence d'enzymes.
À enzymes sont des molécules de protéines avec une masse molaire élevée qui agissent comme catalyseurs biologiques, aussi appelé biocatalyseurs, c'est-à-dire qu'ils peuvent accélérer le métabolisme (réactions corporelles).
Par exemple, une sucette sur une table mettra beaucoup de temps à se décomposer au contact du seul oxygène de l'air. Mais lorsqu'on la consomme, la réaction entre le sucre de la sucette et l'oxygène du corps s'effectue en quelques secondes, parce que les enzymes agissent sur les molécules de sucre en créant des structures qui réagissent plus facilement, accélérant la réaction.
Les enzymes sont très spécifiques, ce qui signifie que chacune agit comme un catalyseur biologique pour une seule réaction.
En effet, l'enzyme possède un centre actif qui se combine avec le composé qui subira l'action enzymatique. Ce composé est appelé substrat. C'est comme si l'enzyme était la clé d'une serrure (substrat).Dans le schéma ci-dessous, ceci est illustré:
Remarquerez que l'enzyme réagit avec le substrat d'une manière spécifique, créant un composé intermédiaire qui se décompose facilement, donnant naissance aux produits. De plus, l'enzyme est régénérée et n'est pas consommée dans la réaction, comme cela se produit avec tous les catalyseurs.
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Un exemple d'enzyme présente dans l'estomac est pepsine. Si on met un morceau de viande en contact avec la pepsine, la viande se décomposera rapidement. Si à la place de la pepsine, on n'utilise que de l'acide chlorhydrique, qui est le composant principal du suc gastrique, on verra que la viande mettra beaucoup de temps à se décomposer. Par conséquent, la présence de cette enzyme dans notre corps est essentielle pour décomposer les protéines, qui sont les substrats de la pepsine.
Un autre exemple est le transport du dioxyde de carbone dans le corps humain. À l'intérieur de nos globules rouges, il y a l'enzyme anhydrase carbonique qui convertit le dioxyde de carbone en acide carbonique environ 5 000 fois plus rapidement qu'en son absence !
Maintenant, une catalyse enzymatique que nous pouvons visualiser dans la vie de tous les jours, c'est lorsque nous nous blessons et que nous appliquons du peroxyde d'hydrogène sur la plaie. En ce moment, il y a une effervescence intense, qui est la décomposition du peroxyde d'hydrogène. Cette décomposition se produit très lentement, mais lorsque l'on met le produit en contact avec le sang, une enzyme appelée catalase augmente la vitesse de réaction.
De plus, comme la catalase du sang n'est pas consommée, l'effervescence se poursuivra à mesure que nous ajouterons plus de peroxyde d'hydrogène au site.
Une utilisation avantageuse de ce concept est faite dans des tests de laboratoire pour différencier deux types de bactéries: les staphylocoques et les streptocoques. Seuls les staphylocoques contiennent de la catalase. Donc, dans le test, du peroxyde d'hydrogène est ajouté à l'échantillon, si ça pétille, ce sont des staphylocoques, sinon, ce sont des streptocoques.
Par Jennifer Fogaça
Diplômé en Chimie
Souhaitez-vous référencer ce texte dans un travail scolaire ou académique? Voir:
FOGAÇA, Jennifer Rocha Vargas. « Catalyse enzymatique »; École du Brésil. Disponible en: https://brasilescola.uol.com.br/quimica/catalise-enzimatica.htm. Consulté le 27 juin 2021.
