Enzymer er biologiske katalysatorer, der er ansvarlige for at øge hastigheden af en given kemisk reaktion. Enzymer er normalt proteiner, men der er nogle ribonukleinsyrer der fungerer som enzymer, kaldet ribozymer.
For at fremskynde en reaktion skal enzymer binde til reagenser, der er kendt som substrater. I lang tid blev dette link antaget at forekomme på en meget stiv måde, et mønster kendt som nøglelåsen. i øjeblikket, Dog modellen kendt som induceret montering accepteres., hvilket antager, at der forekommer små ændringer i form af enzymet, når substratet kommer ind i det aktive sted.
Læs også: Hvad er stofskifte?
Hvad er enzymer?
Enzymer er biomolekyler, der fungerer som katalysatorer, det vil sige de er stoffer, der er i stand til at accelerere hastigheden på kemiske reaktioner der forekommer i levende væsener uden at blive fortæret under disse reaktioner. Uden enzymernes virkning ville nogle reaktioner være meget langsomme, hvilket ville skade stofskiftet. Enzymer fremskynder selektivt reaktioner og er derfor meget specifikke katalysatorer.
Enzymer er i stand til at fremskynde en reaktion ved at formindske aktiveringsenergien, dvs. de reducerer den mængde energi, der skal tilføjes for at en reaktion kan starte.
[publikations_omnia]
Er hvert enzym et protein?
Selvom de ofte defineres som biologiske katalysatorer af protein-karakter, ikke hvert enzym er et protein. Der er nogle RNA'er, der fungerer som enzymer, kaldet ribozymer. De fleste enzymer er imidlertid proteiner, der dannes derfor af aminosyrer. Aminosyresammensætningen i disse biomolekyler definerer den tredimensionelle struktur, den får.
Læs også: Hvordan fungerer katalysatorstoffer?
Enzym-substratkompleks
Det kaldes det reagenssubstrat, hvorpå et enzym virker. Når et enzym binder til dets substrat, dannes komplekset enzym-substrat. Denne binding finder sted i en bestemt region, kaldet det aktive sted.
Når vi taler om proteinbaserede enzymer, svarer det aktive sted til nogle få aminosyrer, hvor resten af molekylet er ansvarlig for at bestemme konfigurationen af det aktive sted. Formen på det aktive sted såvel som substratets form er relateret til enzymets specificitet, da de skal være komplementære.
Nøglelås model
O nøglelås-model, foreslået af Emil Fischer, er meget brugt til at forklare interaktionen mellem enzym og substrat. Ifølge denne model er der en stiv komplementaritet mellem enzymet og substratet, ligesom en nøgle og en lås. Enzymets aktive sted ville have en komplementær form til substratet, hvilket ville passe perfekt. Andre molekyler ville derfor ikke have adgang til dette sted, hvilket ville garantere enzymets specificitet. Ligesom en nøgle kun åbner en lås, ville et enzym kun binde til et substrat. I dag ved vi dog, at dette modellen er ikke korrekt, da enzymer ikke er stive strukturer som tidligere antaget.
Fremkaldt monteret model
I øjeblikket er mest accepterede model til at forklare forbindelsen mellem et enzym og dets substrat er den ene af snap induceret, oprindeligt foreslået af Koshland et al. Det aktive sted og underlaget fungerer ikke stivt som en nøgle og lås. Forskning viser, at når substratet kommer ind i det aktive sted, gennemgår enzymet en lille modifikation, som favoriserer pasningen mellem det aktive sted og substratet. For bedre at forstå denne model kan vi tænke på enzym- og substratinteraktion som et håndtryk, der bliver fastere efter den første kontakt.
Kofaktorer
De fleste enzymer har brug for hjælpemolekyler til at udføre deres katalytiske virkning, kaldet cofaktorer. Kofaktorer kan være permanent bundet til enzymet eller kan være svagt og reversibelt bundet til substratet. De også kan være uorganisk eller organisk. Når medfaktorer er organiske molekyler, kaldes de koenzymer.
Nogle vitaminer fungerer som coenzymer, dette er for eksempel tilfældet med riboflavin, også kendt som vitamin B2. Som eksempler på uorganiske medfaktorer kan vi nævne jern og zink i deres ionform.
Læs også: B-komplekse vitaminer - en gruppe vitaminer, der generelt fungerer som koenzymer
Enzymklassificering
Enzymer kan klassificeres i seks grupperved anvendelse af som kriterium den type reaktion, de katalyserer.
Oxidoreduktaser: enzymer relateret til reaktionerne fra oxirreduktion.
Overførsler: katalysere overførslen af grupper fra en forbindelse til en anden.
Hydrolaser: katalysere hydrolysereaktioner.
Liases: handle ved at tilføje grupper til dobbeltbindinger eller fjerne grupper, der danner en dobbeltbinding.
Isomeraser: katalysere isomeriseringsreaktioner.
Links: enzymer, der forårsager nedbrydning af molekylet i ATPved at bruge den energi, der frigives i denne reaktion, til at danne nye forbindelser.
Faktorer, der regulerer enzymaktivitet
Aktiviteten af et enzym er påvirket af faktorer, hvoraf de vigtigste er temperatur og pH. Temperatur spiller generelt en positiv rolle i kemiske reaktioner, hvilket øger hastigheden af en enzymatisk reaktion. Men når den temperatur stiger over de optimale betingelser, falder reaktionshastigheden betydeligt. Dette skyldes, at denaturering af proteiner observeres. De fleste humane enzymer har en optimal temperatur mellem 35 og 40 ºC. Ud over temperaturen er den pH det påvirker også den enzymatiske aktivitet, og der er også en optimal værdi. For de fleste enzymer er den optimale pH-værdi i området 6 til 8.
Af Vanessa Sardinha dos Santos
Biologilærer
