الهيموجلوبين: ماهيته ، تركيبته ، أنواعه ووظيفته

الهيموغلوبين (Hb) هو بروتين موجود داخل كريات الدم الحمراء أو خلايا الدم الحمراء.

وظيفتها الرئيسية هي حمل الأكسجين من الرئتين إلى جميع أنسجة الجسم. في نفس الوقت أيضًا يحمل بعضاً من ثاني أكسيد الكربون من الأنسجة إلى الرئتين.

الهيموجلوبين هو الذي يعطي خلايا الدم الحمراء لونها الأحمر.

خلايا الدم الحمراء هي خلايا دم حمراء تتكون من الهيموجلوبين والجلوبيولين.

الهيكل والتكوين

الهيموجلوبين هو بروتين ذو بنية رباعية.

انه يتكون من أربع سلاسل غلوبين (جزء البروتين) إنهامجموعة الهيم (مجموعة صناعية) مرتبطة بكل منهم.

في البالغين ، سلاسل globin من نوعين: اثنان من النوع α (ألفا) واثنان من النوع β (بيتا).

تحتوي مجموعة الهيم على ملف ذرة الحديد مركزي في باطنه ، محفوظ في الحالة الحديدية. الحديد مسؤول عن امتصاص الأكسجين ، حيث يرتبط المعدن بسهولة بالأكسجين.

هيكل الهيموجلوبين

لا يخدم Globin الوظيفة الهيكلية فحسب ، بل يجعل أيضًا انعكاس الرابطة بين الحديد والأكسجين ممكنًا.

أنواع الهيموجلوبين

يمكن أن تكون سلاسل Globin من الأنواع: alpha و beta و gamma و delta و epsilon و zeta. يتم إنتاجها في مراحل مختلفة من التطوير.

لذلك لدينا هيموجلوبين مختلف طوال الحياة:

• الهيموجلوبين الجنيني
• الهيموغلوبين الجنيني
• الهيموجلوبين عند البالغين

ينتج عن التوليفات بين الأنواع المختلفة من السلاسل جزيئات هيموجلوبين مختلفة.

الهيموجلوبين الشاذ الأكثر شهرة هو HbS - المنجل (المنجل ، بالبرتغالية ، بسبب شكله) ، المسؤول عن فقر الدم المنجلي.

لا يزال هناك الهيموجلوبين السكري أو الجلوكوز. يتوافق مع اتحاد الهيموغلوبين مع الجلوكوز الموجود في الدم. بمجرد تشغيل الجلوكوز ، يبقى في الهيموجلوبين طوال حياته ، ما بين شهرين إلى ثلاثة أشهر.

يستخدم الهيموجلوبين الغليكوزيلاتي لتشخيص ومراقبة مرض السكري.

كلما زاد السكر في الدم ، زادت فرص تكوُّن الهيموجلوبين بالجليكوزيلات.

اقرأ أيضًا عن:

• هيكل البروتين
• البروتينات

نقل الغاز

كما رأينا ، يمكن أن يرتبط الهيموجلوبين به الأكسجين و / أو نشبع.

نقل الأكسجين (O₂)

1. يرتبط الهيموجلوبين في خلايا الدم الحمراء التي تدخل الرئتين بثاني أكسيد الكربون.
2. في الرئتين ، يكون تركيز الأكسجين أعلى من تركيز ثاني أكسيد الكربون. متحالفًا مع هذا ، فإن الهيموجلوبين له صلة بالأكسجين. لذلك فهو يطلق ثاني أكسيد الكربون ويرتبط بالأكسجين.

يمكن أن يتحد جزيء واحد من الهيموجلوبين مع أربعة جزيئات من غاز الأكسجين. عندما يرتبط الهيموغلوبين بالأكسجين يطلق عليه أوكسي هيموغلوبين.

نقل الأكسجين من خلال الهيموجلوبين

نقل ثاني أكسيد الكربون (CO₂)

يعتبر نقل ثاني أكسيد الكربون أكثر تعقيدًا. هذا لأنه يمكن نقله بثلاث طرق: مذاب في بلازما الدم (7٪) ، مرتبط بالهيموغلوبين (23٪) وفي شكل أيونات بيكربونات مذابة في البلازما (70٪).

1. يخرج الهيموجلوبين من القلب ويصل إلى العضلات عبر مجرى الدم.
2. بسبب التمثيل الغذائي ، يكون تركيز ثاني أكسيد الكربون في العضلات مرتفعًا وتركيز الأكسجين منخفضًا ؛
3. ثم يرتبط الهيموجلوبين بثاني أكسيد الكربون ويطلق الأكسجين.

في رد الفعل هذا ، فإن كاربامينو-هيموجلوبين.

أثناء التمرين ، تنتج العضلات أحماض (أيونات الهيدروجين وحمض اللبنيك) تخفض درجة الحموضة عن الطبيعي.

ا درجة الحموضة الحمضية يقلل من التجاذب بين الأكسجين والهيموجلوبين ، مما يؤدي إلى إطلاق المزيد من الأكسجين أكثر من المعتاد. تزيد هذه الحالة من أكسجة العضلات.

نقل أول أكسيد الكربون (CO)

الهيموغلوبين له صلة عالية بـ أول أكسيد الكربون (كو). عندما يرتبط الهيموغلوبين بأول أكسيد الكربون يطلق عليه كربوكسي هيموغلوبين.

تصل نسبة تقارب أول أكسيد الكربون إلى 23 مرة مقارنة بالأكسجين. ومع ذلك ، يمكن أن يكون هذا الارتباط مميتًا ، حيث يمنع أول أكسيد الكربون نقل الأكسجين إلى أنسجة الجسم.

تعلم المزيد عن خلايا حمراء.

الأمراض والهيموجلوبين

يمكن الكشف عن مستويات الهيموجلوبين عن طريق اختبارات الدم.

القيم المرجعية للهيموجلوبين هي:

• الأطفال من سن 2 إلى 6 سنوات11.5 إلى 13.5 جم / ديسيلتر ؛
• الأطفال من سن 6 إلى 12 سنة11.5 إلى 15.5 جم / ديسيلتر ؛
• رجال: 14 إلى 18 جم / ديسيلتر ؛
• نساء: من 12 إلى 16 جم / ديسيلتر ؛
• حامل: 11 جم / ديسيلتر.

يمكن أن تشير الاختلافات في هذه القيم إلى مشاكل صحية:

انخفاض الهيموجلوبين

• فقر دم
• سرطان الغدد الليمفاوية
• قصور الغدة الدرقية
• نزيف
• قصور كلوي

الهيموجلوبين المرتفع

• تجفيف
• انتفاخ الرئة
• ورم في الكلى

يتم الكشف عن الهيموغلوبين في البول (بيلة الهيموغلوبين) عن طريق الفحص. يمكن أن تكون هذه الحالة مرتبطة بمشاكل في الكلى مثل الالتهابات أو التهاب الحويضة والكلية أو السرطان.

اقرأ أيضًا عن:

الدم
بلازما