Enzymer är biologiska katalysatorer som ansvarar för att öka hastigheten för en given kemisk reaktion. Enzymer är vanligtvis proteiner, men det finns några ribonukleinsyror som fungerar som enzymer, kallas ribozymer.
För att påskynda en reaktion måste enzymer bindas till reagens, som kallas substrat. Under lång tid trodde man att denna länk skulle inträffa på ett mycket styvt sätt, ett mönster som kallas nyckellåset. just nu, I alla fall, modellen som kallas inducerad montering accepteras., vilket antar att små förändringar inträffar i form av enzymet när substratet kommer in i det aktiva stället.
Läs också: Vad är ämnesomsättning?
Vad är enzymer?
Enzymer är biomolekyler som fungerar som katalysatorer, det vill säga de är ämnen som kan öka hastigheten på kemiska reaktioner som förekommer i levande varelser utan att konsumeras under dessa reaktioner. Utan enzymets verkan skulle vissa reaktioner vara mycket långsamma, vilket skulle skada ämnesomsättningen. Enzymer accelererar selektivt reaktioner och är därför mycket specifika katalysatorer.
Enzymer kan påskynda en reaktion genom att minska aktiveringsenergin, det vill säga de minskar mängden energi som måste tillsättas för att en reaktion ska börja.
[publikations_omnia]
Är varje enzym ett protein?
Även om de ofta definieras som biologiska katalysatorer av proteinkarakt, inte varje enzym är ett protein. Det finns några RNA som fungerar som enzymer, så kallade ribozymer. De flesta enzymer är emellertid proteiner och bildas därför av aminosyror. Aminosyrasammansättningen i dessa biomolekyler definierar den tredimensionella struktur som den kommer att få.
Läs också: Hur fungerar katalysatorämnen?
Enzym-substratkomplex
Det kallas det reagenssubstrat som ett enzym verkar på. När ett enzym binder till dess substrat bildas komplexet enzym-substrat. Denna bindning sker i en specifik region, kallad den aktiva platsen.
När vi pratar om proteinbaserade enzymer motsvarar det aktiva stället bara några aminosyror, varvid resten av molekylen är ansvarig för att bestämma konfigurationen av det aktiva stället. Formen på det aktiva stället såväl som substratets form är relaterade till enzymets specificitet, eftersom de måste vara komplementära.
Nyckellåsmodell
O nyckellåsmodell, föreslagen av Emil Fischer, används ofta för att förklara interaktionen mellan enzym och substrat. Enligt denna modell finns det en stel komplementaritet mellan enzymet och substratet, precis som en nyckel och ett lås. Enzymets aktiva plats skulle ha en kompletterande form till substratet, vilket skulle passa perfekt. Andra molekyler skulle därför inte ha tillgång till denna plats, vilket skulle garantera enzymets specificitet. Precis som en nyckel endast öppnar ett lås, skulle ett enzym bara bindas till ett substrat. Idag vet vi dock att detta modellen är inte korrekt, eftersom enzymer inte är styva strukturer som tidigare antagits.
Inducerad passformsmodell
För närvarande har mest accepterade modellen för att förklara sambandet mellan ett enzym och dess substrat är den av knäppa inducerad, ursprungligen föreslagen av Koshland et al. Den aktiva platsen och substratet fungerar inte styvt som en nyckel och ett lås. Forskning visar att när substratet kommer in i det aktiva stället genomgår enzymet en liten modifiering, vilket gynnar passningen mellan det aktiva stället och substratet. För att bättre förstå denna modell kan vi tänka på enzym- och substratinteraktionen som ett handskak, som blir fastare efter den första kontakten.
Kofaktorer
De flesta enzymer behöver hjälpmolekyler för att utföra sin katalytiska verkan, kallade kofaktorer. Kofaktorer kan fästas permanent till enzymet eller kan svagt och reversibelt fästas till substratet. De också kan vara oorganiskt eller organiskt. När medfaktorer är organiska molekyler kallas de koenzymer.
Vissa vitaminer fungerar som koenzymer, detta är exempelvis fallet med riboflavin, även känt som vitamin B2. Som exempel på oorganiska kofaktorer kan vi nämna järn och zink i sin jonform.
Läs också: B-komplex vitaminer - en grupp vitaminer som i allmänhet fungerar som koenzymer
Enzymklassificering
Enzymer kan klassificeras i sex grupper, med användning av som kriterium den typ av reaktion de katalyserar.
Oxidoreduktaser: enzymer relaterade till reaktionerna hos oxirminskning.
Överföringar: katalysera överföringen av grupper från en förening till en annan.
Hydrolaser: katalysera hydrolysreaktioner.
Liases: agera genom att lägga till grupper till dubbelbindningar eller ta bort grupper som bildar en dubbelbindning.
Isomeraser: katalysera isomeriseringsreaktioner.
Länkar: enzymer som orsakar nedbrytning av molekylen i ATPanvänder den energi som frigörs i denna reaktion för att bilda nya föreningar.
Sluta inte nu... Det finns mer efter reklam;)
Faktorer som reglerar enzymaktivitet
Aktiviteten hos ett enzym påverkas av faktorer, de viktigaste är temperatur och pH. Temperatur spelar vanligtvis en positiv roll i kemiska reaktioner, vilket ökar hastigheten för en enzymatisk reaktion. Men när temperatur ökar över de optimala förhållandena, sjunker reaktionshastigheten avsevärt. Detta beror på att denaturering av proteiner observeras. De flesta humana enzymer har en optimal temperatur mellan 35 och 40 ° C. Förutom temperaturen, pH det påverkar också den enzymatiska aktiviteten, och det finns också ett optimalt värde. För de flesta enzymer ligger det optimala pH-värdet i intervallet 6 till 8.
Av Vanessa Sardinha dos Santos
Biologilärare
