In ons organisme treden voortdurend reacties op die essentieel zijn voor het in stand houden van het leven. Zo worden de voedingsstoffen in het voedsel dat we consumeren, zoals eiwitten, koolhydraten en vetten, omgezet in andere stoffen die we kunnen opnemen. Deze transformaties gebeuren te snel dankzij de aanwezigheid van enzymen.
Bij enzymen zijn eiwitmoleculen met een grote molmassa die fungeren als biologische katalysatoren, ook wel genoemd biokatalysatoren, dat wil zeggen, ze kunnen metabolisme versnellen (lichaamsreacties).
Een lolly op een tafel zal er bijvoorbeeld lang over doen om te ontbinden in contact met alleen de zuurstof in de lucht. Maar als we het consumeren, vindt de reactie tussen de suiker in de lolly en de zuurstof van het lichaam plaats in een paar seconden, omdat de enzymen inwerken op de suikermoleculen en structuren creëren die gemakkelijker reageren, waardoor de reactie.
Enzymen zijn zeer specifiek, wat betekent dat elk als een biologische katalysator voor slechts één reactie fungeert.
Dit komt omdat het enzym een actief centrum heeft dat combineert met de verbinding die de enzymatische werking zal ondergaan. Deze verbinding heet substraat. Het is alsof het enzym de sleutel is tot een slot (substraat).In onderstaand schema wordt dit geïllustreerd:
Let erop dat het enzym reageert op een specifieke manier met het substraat, waardoor een tussenverbinding ontstaat die gemakkelijk afbreekt, waardoor de producten ontstaan. Bovendien wordt het enzym geregenereerd en wordt het niet verbruikt in de reactie, zoals bij alle katalysatoren.
Niet stoppen nu... Er is meer na de reclame ;)
Een voorbeeld van een enzym dat in de maag aanwezig is, is: pepsine. Als we een stuk vlees in contact brengen met de pepsine, zal het vlees snel afbreken. Als we in plaats van pepsine alleen zoutzuur gebruiken, het hoofdbestanddeel van maagsap, zullen we zien dat het lang duurt voordat het vlees is afgebroken. Daarom is de aanwezigheid van dit enzym in ons lichaam essentieel voor het afbreken van eiwitten, de substraten van pepsine.
Een ander voorbeeld is het transport van koolstofdioxide in het menselijk lichaam. In onze rode bloedcellen zit het enzym koolzuuranhydrase die kooldioxide ongeveer 5.000 keer sneller omzet in koolzuur dan zonder zijn aanwezigheid!
Nu, een enzymatische katalyse die we in het dagelijks leven kunnen visualiseren, is wanneer we onszelf pijn doen en waterstofperoxide op de wond aanbrengen. Op dit moment is er een intens bruisen, dat is de ontleding van waterstofperoxide. Deze afbraak vindt heel langzaam plaats, maar wanneer we het product in contact brengen met het bloed, wordt een enzym genaamd katalase verhoogt de reactiesnelheid.
Omdat katalase uit het bloed niet wordt geconsumeerd, zal het bruisen doorgaan naarmate we meer waterstofperoxide aan de site toevoegen.
Een nuttig gebruik van dit concept wordt gemaakt in laboratoriumtests om twee soorten bacteriën te onderscheiden: stafylokokken en streptokokken. Alleen stafylokokken bevatten catalase. Dus in de test wordt waterstofperoxide aan het monster toegevoegd, als het bruist, zijn het stafylokokken, als dat niet het geval is, zijn het streptokokken.
Door Jennifer Fogaça
Afgestudeerd in scheikunde
Wil je naar deze tekst verwijzen in een school- of academisch werk? Kijken:
FOGAÇA, Jennifer Rocha Vargas. "Enzym Katalyse"; Brazilië School. Beschikbaar in: https://brasilescola.uol.com.br/quimica/catalise-enzimatica.htm. Betreden op 27 juni 2021.
