Peptiden: wat zijn ze, waar zijn ze voor, typen?

U peptiden worden gevormd door aminozuren die zijn verbonden door peptidebindingen. Een peptide kan worden gevormd door twee of meer aminozuren, en wordt een polypeptide genoemd wanneer veel aminozuren de structuur ervan vormen.

Peptiden zijn uiterst belangrijk, ze presenteren een grote diversiteit aan biologische rollen, zoals de rol van hormoon. DE insuline, het is bijvoorbeeld een polypeptidehormoon dat in de pancreas wordt geproduceerd en dat verantwoordelijk is voor het binnendringen van glucose in de cellen, waardoor de hoeveelheid glucose in het bloed afneemt.

Lees ook: Noradrenaline - hormoon van de catecholaminefamilie

Wat zijn aminozuren?

Voordat we beter kunnen begrijpen wat peptiden zijn, moeten we begrijpen wat aminozuren zijn. organische moleculen die hen vormen. Alle aminozuren hebben een basisstructuur, het bezitten van een , de alfa-koolstof (α) genoemd.

Aan de alfa-koolstof zijn bevestigd:

• een groep amino,

• een carboxylgroep,

• een atoom van waterstof, asymmetrische koolstof

• een variabele groep, die de R-groep of zijketen wordt genoemd.

Deze zijketen is verantwoordelijk voor het verschillen van het ene aminozuur van het andere.

Aminozuren zijn organische moleculen waaruit eiwitten zijn opgebouwd.

Ze bestaan 20 aminozuren, die worden gebruikt om de meest gevarieerde te bouwen eiwitten, omdat, net zoals de letters van het alfabet verschillende woorden kunnen combineren en vormen, deze organische moleculen op verschillende manieren kunnen verbinden en verschillende polypeptideketens kunnen vormen.

Wat zijn peptiden?

De peptiden zijn gekoppelde aminozuurketensvia peptidebindingen, waarbij de carboxylgroep van het ene aminozuur bindt aan de aminogroep van een ander. Als twee aminozuren aan elkaar zijn gekoppeld, hebben we een dipeptide. Drie gekoppelde aminozuren vormen een tripeptide, vier aminozuren een tetrapeptide, vijf aminozuren een pentapeptide, enzovoort. wordt vaak genoemd oligopeptiden het molecuul dat uit minder dan tien aminozuureenheden bestaat. Veel gekoppelde aminozuren vormen de zogenaamde polypeptiden.

Het is daarom duidelijk dat peptiden in grootte variëren, met peptiden die uit enkele aminozuren tot duizenden bestaan. Ongeacht hun grootte hebben peptiden a lineaire aminozuursequentieen het ene uiteinde heeft een vrije aminogroep, terwijl het andere uiteinde een carboxylgroep heeft. Een peptide heeft dus altijd a amino-uiteinde (N-terminus) en een carboxyl-uiteinde (C-terminus). De chemische aard van het molecuul wordt bepaald door de opeenvolging van zijketens die het heeft.

Niet stoppen nu... Er is meer na de reclame ;)

Wat is de functie van peptiden?

Peptiden hebben verschillende functies in het lichaam en zijn erkende peptiden die werken als:

• hormonen,

• neurotransmitters,

• neuromodulatoren.

Het is de moeite waard om dat duidelijk te maken er is geen verband tussen de grootte van een polypeptide en het belang ervan., bestaande peptiden met bijvoorbeeld twee aminozuren die een belangrijke functie hebben. Een voorbeeld van een belangrijk en commercieel gebruikt dipeptide is de aspartaam, die als zoetstof wordt gebruikt.

Als andere voorbeelden van peptiden die van groot belang zijn, kunnen we de peptide hormonen, waaronder insuline, glucagon en de hormonen geproduceerd door de hypothalamus en de hypofyse.

Lees ook: Belangrijkste endocriene klieren en hun hormonen

Polypeptiden en eiwitten

Aminozuren vormen peptiden en deze kunnen eiwitten vormen.

Hoewel veel mensen denken dat polypeptiden en eiwitten synoniem zijn, is dit niet waar en is het mogelijk om ze te differentiëren op basis van moleculaire massa:

• de polypeptiden hebben een molecuulgewicht van minder dan 10.000,

• eiwitten hebben een hoog molecuulgewicht, boven de 10.000.

tevens de functionele eiwitten, zelfs wanneer ze door slechts één polypeptideketen worden gevormd, zijn ze op een complexe manier georganiseerd, namelijk de sequentie van aminozuren die aanwezig zijn in de polypeptideketen die verantwoordelijk is voor het bepalen van de driedimensionale structuur van deze eiwitten.

De structuur van elk eiwit is direct gerelateerd aan zijn functie in het lichaam. Het is vermeldenswaard dat eiwitten een reeks functies bestaande, bijvoorbeeld:

• contractiele eiwitten, die bijvoorbeeld betrokken zijn bij Spiercontractie;

• structurele eiwitten zoals collageen en elastine;

• transport eiwitten;

• receptor eiwitten;

• verdedigingseiwitten, zoals antistoffen.

Door Vanessa Sardinha dos Santos
Docent biologie

Wil je naar deze tekst verwijzen in een school- of academisch werk? Kijken:

SANTOS, Vanessa Sardinha dos. "Peptiden"; Brazilië School. Beschikbaar in: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/peptideos.htm. Betreden op 28 juni 2021.