Fermenti: kādi tie ir, piemēri un klasifikācija

Fermenti ir olbaltumvielas, kas katalizē ķīmiskās reakcijas, kas notiek dzīvās būtnēs.

Viņi paātrināt reakciju ātrumu, kas veicina vielmaiņu. Bez fermentiem daudzas reakcijas būtu ārkārtīgi lēnas.

Reakcijas laikā fermenti nemaina to sastāvu un arī netiek patērēti. Tādējādi viņi var vairākas reizes piedalīties viena veida reakcijās īsā laika posmā.

Gandrīz visas šūnu vielmaiņas reakcijas katalizē fermenti.

Fermenta aktivitātes piemērs rodas gremošanas procesā. Pateicoties gremošanas enzīmi, pārtikas molekulas tiek sadalītas vienkāršākās vielās.

Fermenta molekulas efektivitāte ir ļoti augsta. Tiek lēsts, ka kopumā enzīma molekula spēj pārveidot 1000 substrāta molekulas attiecīgajos produktos, tikai 1 minūtes laikā.

Kā viņi strādā?

Katrs ferments ir specifisks reakcijas tipam. Tas ir, tie darbojas tikai uz noteiktu savienojumu un vienmēr veic tāda paša veida reakcijas.

Savienojumu, uz kuru iedarbojas ferments, parasti sauc substrāts. Lielā enzīmu-substrātu specifika ir saistīta ar abu trīsdimensiju formu.

instagram story viewer

Ferments saistās ar substrāta molekulu noteiktā reģionā, ko sauc saites vietne. Lai to panāktu, gan fermentam, gan substrātam tiek veiktas konformācijas izmaiņas.

Tie lieliski iederas kā atslēgas slēdzenēs. Šo rīcību sauc Atslēgu bloķēšanas teorija.

Fermenti un substrāti Key-Lock modeļa darbība

Starp faktoriem, kas maina fermentu aktivitāti, ir:

Temperatūra: Temperatūra nosaka reakcijas ātrumu. Īpaši augsta temperatūra var denaturēt fermentus. Katrs ferments darbojas ideālā temperatūrā.
pH: Katra fermenta pH diapazons tiek uzskatīts par ideālu. Šajās vērtībās aktivitāte ir maksimāla.
Laiks: Jo ilgāk ferments saskaras ar substrātu, jo vairāk produktu tiks ražots.
Fermentu un substrātu koncentrācija: Jo augstāka ir fermenta un substrāta koncentrācija, jo ātrāk notiks reakcija.

Klasifikācija

Fermentus klasificē šādās grupās pēc to katalizējamās ķīmiskās reakcijas veida:

Oksido-reduktāzes: oksidēšanās-reducēšanās vai elektronu pārneses reakcijas. Piemērs: Dehidrogenāzes un oksidāzes.
Transferāzes: funkcionālo grupu, piemēram, amīna, fosfāta, acilgrupas un karboksigrupas nodošana. Piemērs: kināzes un transamināzes.
Hidrolāzes: kovalento saišu hidrolīzes reakcijas. Piemērs: Peptidāzes.
Liases: Kovalento saišu pārrāvuma reakcijas un ūdens, amonjaka un oglekļa dioksīda molekulu atdalīšana. Piemērs: dehidratāzes un dekarboksilāzes.
Izomerāzes: optisko vai ģeometrisko izomēru savstarpējās konversijas reakcijas. Piemērs: epimerāzes.
Ligāzes: jaunu molekulu veidošanās reakcijas no saiknes starp divām jau esošām molekulām. Piemērs: sintēzes.

Piemēri un veidi

Fermentus veido olbaltumvielu daļa, ko sauc par apoenzīms un vēl viena olbaltumvielu daļa, ko sauc par kofaktors.

Kad kofaktors ir organiska molekula, to sauc koenzīms. Daudzi koenzīmi ir saistīti ar vitamīni.

Tiek saukts fermentu + kofaktoru komplekts holoenzīms.

Skatiet dažus galvenos fermentus un to darbības:

katalāze: sadalās ūdeņraža peroksīds;
DNS polimerāze vai reversā transkriptāze: katalizē DNS dublēšanos;
laktāze: atvieglo laktozes hidrolīzi;
Lipāze: atvieglo lipīdu gremošanu;
Proteāze: darbojas uz olbaltumvielām;
ureāze: atvieglo urīnvielas sadalīšanos;
Pthyalin vai Amylase: iedarbojas uz cietes noārdīšanos mutē, pārveidojot to par maltozi (mazākā molekula);
Pepsīns vai proteāze: darbojas uz olbaltumvielas, sadalot tos mazākās molekulās;
Tripsīns: piedalās nesagremoto olbaltumvielu sadalīšanā kuņģī.