酵素は、生物に起こる化学反応を触媒するタンパク質です。
彼ら 反応の速度を加速する、代謝に貢献します。 酵素がなければ、多くの反応は非常に遅くなります。
反応中、酵素はその組成を変えず、また消費されません。 したがって、彼らは短期間で同じタイプの反応に数回参加することができます。
ほとんどすべての細胞代謝反応は酵素によって触媒されます。
酵素活性の例は消化過程で起こります。 のアクションのおかげで 消化酵素、食品分子はより単純な物質に分解されます。
酵素分子の効率は非常に高いです。 一般に、酵素分子は、わずか1分で1000個の基質分子をそれぞれの生成物に変換できると推定されています。
それらはどのように機能しますか？
各酵素は、反応のタイプに固有です。 つまり、それらは特定の化合物にのみ作用し、常に同じタイプの反応を実行します。
酵素が作用する化合物は一般的に呼ばれます 基板. 優れた酵素基質特異性は、両方の三次元形状に関連しています。
酵素は、と呼ばれる特定の領域の基質分子に結合します リンクサイト. このため、酵素と基質の両方がコンフォメーションの変化を受けて適合します。
それらは錠の鍵のように完全にフィットします。 この動作はと呼ばれます キーロック理論。
キーロックモデルの操作
酵素の活性を変える要因には次のものがあります。
- 温度： 温度は反応速度を調整します。 極端に高い温度は酵素を変性させる可能性があります。 各酵素は理想的な温度で機能します。
- pH：各酵素のpH範囲は理想的と考えられています。 これらの値の範囲内で、アクティビティは最大です。
- 時間：酵素が基質と接触する時間が長いほど、より多くの生成物が生成されます。
- 酵素と基質の濃度：酵素と基質の濃度が高いほど、反応は速くなります。
分類
酵素は、それらが触媒する化学反応のタイプに応じて、次のグループに分類されます。
- 酸化還元酵素：酸化還元または電子移動反応。 例：デヒドロゲナーゼとオキシダーゼ。
- トランスフェラーゼ：アミン、ホスフェート、アシル、カルボキシなどの官能基の転移。 例：キナーゼとトランスアミナーゼ。
- 加水分解酵素：共有結合加水分解反応。 例：ペプチダーゼ。
- リアーゼ：共有結合の切断反応と水、アンモニア、二酸化炭素分子の除去。 例：デヒドラターゼおよびデカルボキシラーゼ。
- イソメラーゼ：光学異性体または幾何異性体間の相互変換反応。 例：エピメラーゼ。
- リガーゼ：2つの既存の分子間のリンクからの新しい分子の形成の反応。 例：シンテターゼ。
例とタイプ
酵素は、と呼ばれるタンパク質部分によって形成されます アポ酵素 と呼ばれる別の非タンパク質部分 補因子.
補因子が有機分子の場合、それはと呼ばれます 補酵素. 多くの補酵素はに関連しています ビタミン.
酵素+補因子セットは呼ばれます ホロ酵素.
主な酵素とその作用のいくつかをご覧ください。
- カタラーゼ：過酸化水素を分解します。
- DNAポリメラーゼ または 逆転写酵素：DNAの複製を触媒します。
- ラクターゼ：乳糖の加水分解を促進します。
- リパーゼ：脂質消化を促進します。
- プロテアーゼ：タンパク質に作用します。
- ウレアーゼ：尿素分解を促進します。
- プチアリンまたはアミラーゼ：口の中のでんぷんの分解に作用し、それをマルトース（最小分子）に変換します。
- ペプシン またはプロテアーゼ：作用する タンパク質、それらをより小さな分子に分解する;
- トリプシン：胃の中の未消化タンパク質の分解に関与します。
制限酵素
制限酵素または制限エンドヌクレアーゼは細菌によって産生されます。
彼らは特定のポイントでDNAを切断することができます。
それらは分子はさみと考えることができます。 制限酵素はDNAの操作の基本です。
についても知っている 組換えDNA.
リボザイム
リボザイムは酵素のように作用するRNA分子です。 細胞内で起こる多くの化学反応は、 RNA.
酵素として作用するタンパク質のように、これらのRNA分子は特定の化学反応の速度を加速します。
それらはまた、基質特異性が高く、反応後も化学的に無傷のままです。
これらのリボザイムの性能は、 タンパク質合成 セル内。
また読む：
- 細胞代謝
- 消化
