Enzim adalah katalis biologis yang bertanggung jawab untuk meningkatkan kecepatan reaksi kimia tertentu. Enzim biasanya protein, tapi ada beberapa asam ribonukleat yang bertindak sebagai enzim, yang disebut ribozim.
Untuk mempercepat reaksi, enzim harus mengikat reagen, yang dikenal sebagai substrat. Untuk waktu yang lama, tautan ini diyakini terjadi dengan cara yang sangat kaku, sebuah pola yang dikenal sebagai kunci-kunci. saat ini, Namun, model yang dikenal sebagai induced fitting diterima., yang mengasumsikan bahwa perubahan kecil terjadi dalam bentuk enzim sebagai substrat memasuki situs aktif.
Baca juga: Apa itu metabolisme?
Apa itu enzim?
Enzim adalah biomolekul yang bertindak sebagai katalis, yaitu zat yang mampu mempercepat kecepatan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup tanpa dikonsumsi selama reaksi ini. Tanpa aksi enzim, beberapa reaksi akan sangat lambat, yang akan membahayakan metabolisme. Enzim secara selektif mempercepat reaksi dan karena itu merupakan katalis yang sangat spesifik.
Enzim mampu mempercepat reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi, yaitu mengurangi jumlah energi yang harus ditambahkan agar reaksi dapat dimulai.
[publication_omnia]
Apakah setiap enzim adalah protein?
Meskipun mereka sering didefinisikan sebagai katalis biologis yang bersifat protein, tidak setiap enzim adalah protein. Ada beberapa RNA yang berfungsi seperti enzim, yang disebut ribozim. Kebanyakan enzim, bagaimanapun, adalah protein, yang dibentuk, oleh karena itu, oleh asam amino. Komposisi asam amino dari biomolekul ini menentukan struktur tiga dimensi yang akan diperolehnya.
Baca juga: Bagaimana cara kerja zat katalis?
Kompleks Enzim-Substrat
Ini disebut substrat reagen tempat enzim bekerja. Ketika suatu enzim mengikat substratnya, bentuk kompleks enzim-substrat. Pengikatan ini terjadi di wilayah tertentu, yang disebut situs aktif.
Ketika kita berbicara tentang enzim berbasis protein, situs aktif sesuai dengan hanya beberapa asam amino, dengan sisa molekul yang bertanggung jawab untuk menentukan konfigurasi situs aktif. Bentuk situs aktif serta bentuk substrat terkait dengan spesifisitas enzim, karena keduanya harus saling melengkapi.
Model kunci-kunci
HAI model kunci-kunci, diusulkan oleh Emil Fischer, banyak digunakan untuk menjelaskan interaksi antara enzim dan substrat. Menurut model ini, ada komplementaritas yang kaku antara enzim dan substrat, seperti kunci dan gembok. Situs aktif enzim akan memiliki bentuk komplementer dengan substrat, yang akan sangat cocok. Molekul lain, oleh karena itu, tidak akan memiliki akses ke situs ini, yang akan menjamin spesifisitas enzim. Sama seperti kunci yang hanya membuka gembok, enzim hanya akan mengikat substrat. Hari ini kita tahu, bagaimanapun, bahwa ini modelnya salah, karena enzim bukanlah struktur yang kaku seperti yang diperkirakan sebelumnya.
Model pemasangan yang diinduksi
Saat ini, model yang paling diterima untuk menjelaskan hubungan antara enzim dan substratnya adalah salah satunya jepret diinduksi, awalnya diusulkan oleh Koshland et al. Situs aktif dan substrat tidak bekerja secara kaku seperti kunci dan gembok. Penelitian menunjukkan bahwa ketika substrat memasuki situs aktif, enzim mengalami sedikit modifikasi, yang mendukung kesesuaian antara situs aktif dan substrat. Untuk lebih memahami model ini, kita dapat menganggap interaksi enzim dan substrat sebagai jabat tangan, yang menjadi lebih kencang setelah kontak pertama.
Kofaktor
Sebagian besar enzim membutuhkan molekul tambahan untuk melakukan tindakan katalitiknya, yang disebut kofaktor. Kofaktor dapat melekat secara permanen pada enzim atau dapat secara lemah dan reversibel melekat pada substrat. Mereka juga bisa anorganik atau organik. Ketika kofaktor adalah molekul organik, mereka disebut koenzim.
Beberapa vitamin bertindak sebagai koenzim, hal ini terjadi, misalnya, riboflavin, juga dikenal sebagai vitamin B2. Sebagai contoh kofaktor anorganik, kita dapat menyebutkan besi dan seng dalam bentuk ioniknya.
Baca juga: Vitamin B kompleks — sekelompok vitamin yang umumnya bertindak sebagai koenzim
Klasifikasi enzim
Enzim dapat diklasifikasikan menjadi: enam kelompok, dengan menggunakan kriteria jenis reaksi yang dikatalisisnya.
Oksidoreduktase: enzim yang berhubungan dengan reaksi okirpengurangan.
Transferase: mengkatalisis perpindahan gugus dari satu senyawa ke senyawa lain.
Hidrolase: mengkatalisis reaksi hidrolisis.
Lias: bertindak dengan menambahkan gugus pada ikatan rangkap atau menghilangkan gugus yang membentuk ikatan rangkap.
Isomerase: mengkatalisis reaksi isomerisasi.
Tautan: enzim yang menyebabkan degradasi molekul ATP, menggunakan energi yang dilepaskan dalam reaksi ini untuk membentuk senyawa baru.
Jangan berhenti sekarang... Ada lagi setelah iklan ;)
Faktor yang mengatur aktivitas enzim
Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh faktor-faktor, yang utama adalah suhu dan pH. Suhu biasanya memainkan peran positif dalam reaksi kimia, meningkatkan laju reaksi enzimatik. Namun, ketika suhu meningkat di atas kondisi optimal, kecepatan reaksi turun jauh. Ini karena denaturasi protein diamati. Sebagian besar enzim manusia memiliki suhu optimal antara 35 dan 40 C. Selain suhu, pH itu juga mempengaruhi aktivitas enzim, dan ada juga nilai optimal. Untuk sebagian besar enzim, nilai pH optimum berada pada kisaran 6 hingga 8.
Oleh Vanessa Sardinha dos Santos
guru biologi
