Enzimi su biološki katalizatori odgovorni za povećanje brzine određene kemijske reakcije. Enzimi su obično bjelančevine, ali ima ih ribonukleinske kiseline koji djeluju kao enzimi, nazivajući se ribozimima.
Da bi ubrzali reakciju, enzimi se moraju vezati za reagense koji su poznati kao supstrati. Dugo se vjerovalo da je ova veza prilično kruta, obrazac poznat kao zaključavanje ključa. Trenutno, Međutim, prihvaćen je model poznat kao inducirano uklapanje., koji pretpostavlja da se u obliku enzima javljaju blage promjene dok supstrat ulazi u aktivno mjesto.
Pročitajte i vi: Što je metabolizam?
Što su enzimi?
Enzimi su biomolekule koje djeluju kao katalizatori, odnosno jesu tvari sposobne za ubrzanje brzine kemijske reakcije koji se javljaju u živim bićima, a da se ne pojedu tijekom tih reakcija. Bez djelovanja enzima neke bi reakcije bile vrlo spore, što bi štetilo metabolizmu. Enzimi selektivno ubrzavaju reakcije i stoga su vrlo specifični katalizatori.
Enzimi su sposobni ubrzati reakciju smanjenjem energije aktivacije, odnosno smanjuju količinu energije koja se mora dodati da bi reakcija započela.
[objavljivanje_omnia]
Je li svaki enzim protein?
Iako se često definiraju kao biološki katalizatori proteinske prirode, nije svaki enzim protein. Postoje neke RNA koje djeluju poput enzima, zvane ribozimi. Većina enzima, međutim, su proteini, koji nastaju, dakle, aminokiseline. Sastav aminokiselina ovih biomolekula definira trodimenzionalnu strukturu koju će steći.
Pročitajte i vi: Kako djeluju katalizatorske tvari?
Komplet enzima i supstrata
Zove se reagenski supstrat na koji djeluje enzim. Kada se enzim veže za svoj supstrat, kompleks nastaje enzim-supstrat. To se vezanje odvija u određenoj regiji, koja se naziva aktivno mjesto.
Kada govorimo o enzimima na bazi proteina, aktivno mjesto odgovara samo nekoliko aminokiselina, a ostatak molekule odgovoran je za određivanje konfiguracije aktivnog mjesta. Oblik aktivnog mjesta kao i oblik supstrata povezani su sa specifičnošću enzima, jer moraju biti komplementarni.
Model zaključavanja ključa
O model zaključavanja ključa, koji je predložio Emil Fischer, široko se koristi za objašnjavanje interakcije između enzima i supstrata. Prema ovom modelu postoji čvrsta komplementarnost između enzima i supstrata, baš poput ključa i brave. Aktivno mjesto enzima imalo bi komplementarni oblik supstrata, koji bi savršeno odgovarao. Druge molekule, dakle, ne bi imale pristup ovom mjestu, što bi jamčilo specifičnost enzima. Baš kao što ključ otvara samo bravu, enzim bi se vezao samo za supstrat. Danas, međutim, znamo da je ovo model nije točan, budući da enzimi nisu krute strukture kao što se prethodno mislilo.
Inducirani model ugradnje
Trenutno je najprihvaćeniji model koji objašnjava vezu između enzima i njegovog supstrata je jedan od pucanje inducirani, koji su u početku predložili Koshland i sur. Aktivno mjesto i podloga ne rade kruto poput ključa i brave. Istraživanja pokazuju da, kako supstrat ulazi u aktivno mjesto, enzim prolazi kroz malu modifikaciju, što pogoduje prilagodbi između aktivnog mjesta i supstrata. Da bismo bolje razumjeli ovaj model, interakciju enzima i supstrata možemo smatrati rukovanjem, koje nakon prvog kontakta postaje čvršće.
Kofaktori
Većina enzima trebaju pomoćne molekule kako bi izvršile svoje katalitičko djelovanje, zvane kofaktori. Kofaktori mogu biti trajno vezani za enzim ili mogu biti slabo i reverzibilno vezani za supstrat. Oni također mogu biti anorganske ili organske. Kad su kofaktori organske molekule, oni se nazivaju koenzima.
Neki vitamini djeluju kao koenzimi, što je slučaj, na primjer, riboflavina, poznatog i kao vitamin B2. Kao primjere anorganskih kofaktora možemo spomenuti željezo i cink u njihovom ionskom obliku.
Pročitajte i vi: Vitamini B-kompleksa - skupina vitamina koja općenito djeluje kao koenzimi
Klasifikacija enzima
Enzimi se mogu svrstati u šest skupina, koristeći kao kriterij vrstu reakcije koju kataliziraju.
Oksidoreduktaze: enzimi povezani s reakcijama oksirsmanjenje.
Transferaze: katalizirati prijenos skupina iz jednog spoja u drugi.
Hidrolaze: katalizirati reakcije hidrolize.
Veze: djelujte dodavanjem grupa dvostrukim vezama ili uklanjanjem skupina koje tvore dvostruku vezu.
Izomeraze: katalizirati reakcije izomerizacije.
Veze: enzimi koji uzrokuju razgradnju molekule ATP, koristeći energiju oslobođenu u ovoj reakciji za stvaranje novih spojeva.
Ne zaustavljaj se sada... Ima još toga nakon oglašavanja;)
Čimbenici koji reguliraju aktivnost enzima
Na aktivnost enzima utječu čimbenici, a glavni su temperatura i pH. Temperatura općenito igra pozitivnu ulogu u kemijskim reakcijama, povećavajući brzinu enzimske reakcije. Međutim, kad temperatura povećava se iznad optimalnih uvjeta, brzina reakcije znatno opada. To je zato što se opaža denaturacija proteina. Većina ljudskih enzima ima optimalnu temperaturu između 35 i 40 ° C. Uz temperaturu, i pH također utječe na enzimsku aktivnost, a postoji i optimalna vrijednost. Za većinu enzima optimalna pH vrijednost je u rasponu od 6 do 8.
Napisala Vanessa Sardinha dos Santos
Učiteljica biologije
