L'hémoglobine (Hb) est une protéine présente à l'intérieur des érythrocytes ou des globules rouges.
Sa fonction principale est transporter de l'oxygène des poumons à tous les tissus du corps. En même temps aussi transporte une partie du dioxyde de carbone des tissus aux poumons.
C'est l'hémoglobine qui donne aux globules rouges leur couleur rouge.
Les globules rouges sont des globules rouges, constitués d'hémoglobines et de globulines.
Structure et composition
L'hémoglobine est une protéine de structure quaternaire.
Cela est composé de quatre chaînes de globine (partie protéine) c'est ungroupe hémique (groupe prothétique) connecté à chacun d'eux.
Chez l'adulte, les chaînes de globine sont de deux types: deux de type (alpha) et deux de type (bêta).
Le groupe hémique contient un atome de fer central dans son intérieur, maintenu à l'état ferreux. Le fer est responsable de l'absorption d'oxygène, car le minéral se lie facilement à l'oxygène.
Structure de l'hémoglobine
La globine remplit non seulement la fonction structurelle, mais rend également possible la réversibilité de la liaison entre le fer et l'oxygène.
Types d'hémoglobine
Les chaînes de globine peuvent être de types: alpha, bêta, gamma, delta, epsilon et zêta. Ils sont produits à différents stades de développement.
Nous avons donc différentes hémoglobines tout au long de la vie :
- Hémoglobine embryonnaire
- hémoglobine fœtale
- Hémoglobine chez l'adulte
Les combinaisons entre les différents types de chaînes donnent lieu à différentes molécules d'hémoglobine.
L'hémoglobine anormale la plus connue est l'HbS – faucille (faucille, en portugais, en raison de sa forme), responsable de l'anémie falciforme.
Il y a encore le hémoglobine glyquée ou glyquée. Il correspond à l'union de l'hémoglobine avec le glucose présent dans le du sang. Une fois allumé, le glucose reste dans l'hémoglobine tout au long de sa vie, entre deux et trois mois.
L'hémoglobine glycosylée est utilisée pour le diagnostic et la surveillance du diabète.
Plus il y a de sucre dans le sang, plus il y a de chances que l'hémoglobine soit glycosylée.
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Transport de gaz
Comme nous l'avons vu, l'hémoglobine peut se lier à oxygène et/ou gaz carbonique.
Transport d'oxygène (O2)
- L'hémoglobine des globules rouges qui pénètrent dans les poumons est liée au dioxyde de carbone;
- Dans les poumons, la concentration d'oxygène est supérieure à celle de dioxyde de carbone. Allié à cela, l'hémoglobine a une affinité pour l'oxygène. Ainsi, il libère du dioxyde de carbone et se lie à l'oxygène.
Une molécule d'hémoglobine peut se combiner avec quatre molécules d'oxygène gazeux. Lorsque l'hémoglobine se lie à l'oxygène, elle est appelée oxyhémoglobine.
Transport de l'oxygène par l'hémoglobine
Transport de dioxyde de carbone (CO2)
Le transport du dioxyde de carbone est plus complexe. En effet, il peut être transporté de trois manières: dissous dans le plasma sanguin (7 %), lié à l'hémoglobine (23 %) et sous forme d'ions bicarbonate dissous dans le plasma (70 %).
- L'hémoglobine quitte le cœur et atteint les muscles par la circulation sanguine;
- En raison du métabolisme, la concentration de dioxyde de carbone dans le muscle est élevée et la concentration d'oxygène est faible ;
- L'hémoglobine se lie alors au dioxyde de carbone et libère de l'oxygène.
Dans cette réaction, le carbamino-hémoglobine.
Pendant l'exercice, le muscle produit des acides (ions d'hydrogène et d'acide lactique) qui abaissent le pH par rapport à la normale.
O pH acide il diminue l'attraction entre l'oxygène et l'hémoglobine, provoquant la libération de plus d'oxygène que la normale. Cette condition augmente l'oxygénation musculaire.
Transport de monoxyde de carbone (CO)
L'hémoglobine a une grande affinité pour le Monoxyde de carbone (CO). Lorsque l'hémoglobine se lie au monoxyde de carbone, cela s'appelle carboxyhémoglobine.
L'affinité pour le monoxyde de carbone est jusqu'à 23 fois supérieure à celle de l'oxygène. Cependant, cette association peut être mortelle, le monoxyde de carbone empêche le transport de l'oxygène vers les tissus de l'organisme.
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Maladies et hémoglobine
Les taux d'hémoglobine peuvent être détectés par des tests sanguins.
Les valeurs de référence pour l'hémoglobine sont :
- Enfants de 2 à 6 ans: 11,5 à 13,5 g/dL ;
- Enfants de 6 à 12 ans: 11,5 à 15,5 g/dL ;
- Hommes: 14 à 18 g/dL ;
- Femmes: 12 à 16 g/dL ;
- Enceinte: 11g/dL.
Des différences dans ces valeurs peuvent indiquer des problèmes de santé :
faible taux d'hémoglobine
- Anémie
- Lymphome
- hypothyroïdie
- Saignement
- Insuffisance rénale
taux d'hémoglobine élevé
- Déshydratation
- Emphysème pulmonaire
- tumeur du rein
L'hémoglobine dans l'urine (hémoglobinurie) est détectée par examen. Cette condition peut être liée à des problèmes rénaux tels que des infections, une pyélonéphrite ou un cancer.
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