Structure des protéines: résumé, types et dénaturation

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La structure de la protéine fait référence à sa conformation naturelle nécessaire pour remplir ses fonctions biologiques.

Les protéines sont des macromolécules formées par l'union d'acides aminés.

Les acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptidiques. Les molécules résultant de l'assemblage d'acides aminés sont appelées peptides.

Les protéines ont quatre niveaux structurels: structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.

Structure primaire des protéines

La structure primaire correspond à séquence linéaire d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Dans certaines protéines, le remplacement d'un acide aminé par un autre peut provoquer des maladies et même la mort.

Structures spatiales des protéines

Les structures spatiales des protéines résultent du repliement et du repliement du brin protéique sur lui-même.

Les propriétés fonctionnelles des protéines dépendent de leur structure spatiale.

Structure secondaire

La structure secondaire correspond au premier niveau d'enroulement hélicoïdal.

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Il se caractérise par des motifs réguliers et répétitifs qui se produisent localement, causés par l'attraction entre certains atomes d'acides aminés voisins.

Les deux arrangements locaux les plus courants qui correspondent à la structure secondaire sont l'hélice alpha et la feuille bêta ou plissé bêta.

  • conformation en hélice alpha: caractérisé par un arrangement tridimensionnel dans lequel la chaîne polypeptidique prend une conformation hélicoïdale autour d'un axe imaginaire.
  • conformation de la feuille bêta: se produit lorsque la chaîne polypeptidique s'étend en zigzag et peut être disposée côte à côte.

Structure secondaire. En violet la conformation en hélice alpha et en jaune la feuille bêta
Structure secondaire. En violet la conformation en hélice alpha et en jaune la feuille bêta

Structure tertiaire

La structure tertiaire correspond au repliement de la chaîne polypeptidique sur elle-même.

Dans la structure tertiaire, la protéine prend une forme tridimensionnelle spécifique en raison du repliement global de l'ensemble de la chaîne polypeptidique.

Structure quaternaire

Alors que de nombreuses protéines sont formées par une seule chaîne polypeptidique. D'autres sont constitués de plus d'une chaîne polypeptidique.

La structure quaternaire correspond à deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques, identiques ou non, qui se groupent et s'emboîtent pour former la structure totale de la protéine.

Par exemple, la molécule d'insuline est constituée de deux chaînes interconnectées. Pendant ce temps, l'hémoglobine est composée de quatre chaînes polypeptidiques.

structure des protéines
1. Structure primaire; 2. Structure secondaire; 3. Structure tertiaire; 4. Structure quaternaire.

En savoir plus sur Protéines.

Dénaturation des protéines

Pour remplir leurs fonctions biologiques, les protéines doivent présenter leur conformation naturelle.

La chaleur, l'acidité, la concentration en sel, entre autres conditions environnementales, peuvent modifier la structure spatiale des protéines. En conséquence, leurs chaînes polypeptidiques se déroulent et perdent leur conformation naturelle.

Lorsque cela se produit, nous l'appelons dénaturation des protéines.

Le résultat de la dénaturation est la perte de la fonction biologique caractéristique de cette protéine.

Cependant, la séquence d'acides aminés n'est pas modifiée. La dénaturation correspond uniquement à la perte de conformation spatiale des protéines.

Pour en savoir plus, lisez aussi sur peptides et liaisons peptidiques.

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