En nuestro organismo ocurren constantemente reacciones esenciales para el mantenimiento de la vida. Por ejemplo, los nutrientes de los alimentos que consumimos, como proteínas, carbohidratos y grasas, se convierten en otras sustancias que podemos absorber. Estas transformaciones ocurren demasiado rápido gracias a la presencia de enzimas.
A enzimas son moléculas de proteína con gran masa molar que actúan como catalizadores biológicos, también llamado biocatalizadores, es decir, pueden acelerar el metabolismo (reacciones corporales).
Por ejemplo, una paleta en una mesa tardará mucho en descomponerse en contacto solo con el oxígeno del aire. Pero cuando lo consumimos, la reacción entre el azúcar de la piruleta y el oxígeno del cuerpo se produce en unos segundos, porque las enzimas actúan sobre las moléculas de azúcar creando estructuras que reaccionan más fácilmente, acelerando la reacción.
Las enzimas son muy específicas, lo que significa que cada una actúa como catalizador biológico para una sola reacción.
Esto se debe a que la enzima tiene un centro activo que se combina con el compuesto que sufrirá la acción enzimática. Este compuesto se llama sustrato. Es como si la enzima fuera la llave de una cerradura (sustrato).En el esquema siguiente, esto se ejemplifica:
Darse cuenta de la enzima reacciona con el sustrato de una manera específica, creando un compuesto intermedio que se degrada fácilmente dando lugar a los productos. Además, la enzima se regenera y no se consume en la reacción, como ocurre con todos los catalizadores.
Un ejemplo de una enzima que está presente en el estómago es pepsina. Si ponemos un trozo de carne en contacto con la pepsina, la carne se descompondrá rápidamente. Si en lugar de pepsina utilizamos únicamente ácido clorhídrico, que es el principal componente del jugo gástrico, veremos que la carne tardará mucho en descomponerse. Por tanto, la presencia de esta enzima en nuestro organismo es fundamental para degradar las proteínas, que son los sustratos de la pepsina.
Otro ejemplo es el transporte de dióxido de carbono en el cuerpo humano. Dentro de nuestros glóbulos rojos está la enzima anhídrido carbónico que convierte el dióxido de carbono en ácido carbónico unas 5.000 veces más rápido que sin su presencia.
Ahora, una catálisis enzimática que podemos visualizar en la vida cotidiana es cuando nos lastimamos y aplicamos peróxido de hidrógeno sobre la herida. Actualmente hay una intensa efervescencia, que es la descomposición del peróxido de hidrógeno. Esta descomposición ocurre muy lentamente, pero cuando ponemos el producto en contacto con la sangre, una enzima llamada catalasa aumenta la velocidad de reacción.
Además, dado que la catalasa de la sangre no se consume, la efervescencia continuará a medida que agreguemos más peróxido de hidrógeno al sitio.
Un uso beneficioso de este concepto se hace en pruebas de laboratorio para diferenciar dos tipos de bacterias: estafilococos y estreptococos. Solo los estafilococos contienen catalasa. Entonces, en la prueba, se agrega peróxido de hidrógeno a la muestra, si burbujea, son estafilococos, si no, son estreptococos.
Por Jennifer Fogaça
Licenciada en Química
Fuente: Escuela Brasil - https://brasilescola.uol.com.br/quimica/catalise-enzimatica.htm