Ένζυμα είναι βιολογικοί καταλύτες υπεύθυνοι για την αύξηση της ταχύτητας μιας δεδομένης χημικής αντίδρασης. Τα ένζυμα είναι συνήθως πρωτεΐνες, αλλά υπάρχουν μερικά ριβονουκλεϊκά οξέα που δρουν ως ένζυμα, που ονομάζονται ριβοένζυμα.
Προκειμένου να επιταχυνθεί μια αντίδραση, τα ένζυμα πρέπει να συνδεθούν με αντιδραστήρια, τα οποία είναι γνωστά ως υποστρώματα. Για μεγάλο χρονικό διάστημα, αυτός ο σύνδεσμος πιστεύεται ότι εμφανίζεται με πολύ άκαμπτο τρόπο, ένα μοτίβο γνωστό ως κλειδαριά κλειδιού. αυτή τη στιγμήΩστόσο, το μοντέλο που είναι γνωστό ως επαγόμενο εξάρτημα είναι αποδεκτό., το οποίο υποθέτει ότι μικρές αλλαγές συμβαίνουν στη μορφή του ενζύμου καθώς το υπόστρωμα εισέρχεται στην ενεργή θέση.
Διαβάστε επίσης: Τι είναι ο μεταβολισμός;
Τι είναι τα ένζυμα;
Τα ένζυμα είναι βιομόρια που δρουν ως καταλύτες, δηλαδή είναι ουσίες ικανές να επιταχύνουν την ταχύτητα χημικές αντιδράσεις που εμφανίζονται σε ζωντανά όντα χωρίς να καταναλώνονται κατά τη διάρκεια αυτών των αντιδράσεων. Χωρίς τη δράση των ενζύμων, ορισμένες αντιδράσεις θα ήταν πολύ αργές, κάτι που θα έβλαπτε τον μεταβολισμό. Τα ένζυμα επιταχύνουν επιλεκτικά τις αντιδράσεις και επομένως είναι πολύ ειδικοί καταλύτες.
Τα ένζυμα μπορούν να επιταχύνουν μια αντίδραση μειώνοντας την ενέργεια ενεργοποίησης, δηλαδή μειώνουν την ποσότητα ενέργειας που πρέπει να προστεθεί για να ξεκινήσει μια αντίδραση.
[δημοσίευση_υμνία]
Είναι κάθε ένζυμο πρωτεΐνη;
Αν και συχνά ορίζονται ως βιολογικοί καταλύτες πρωτεϊνικής φύσης, Δεν είναι κάθε ένζυμο πρωτεΐνη. Υπάρχουν μερικά RNA που λειτουργούν όπως τα ένζυμα, που ονομάζονται ριβοένζυμα. Τα περισσότερα ένζυμα, ωστόσο, είναι πρωτεΐνες, που σχηματίζονται, επομένως, από αμινοξέα. Η σύνθεση αμινοξέων αυτών των βιομορίων καθορίζει την τρισδιάστατη δομή που θα αποκτήσει.
Διαβάστε επίσης: Πώς λειτουργούν οι καταλυτικές ουσίες;
Σύμπλεγμα ενζύμου-υποστρώματος
Ονομάζεται υπόστρωμα αντιδραστηρίου στο οποίο δρα ένα ένζυμο. Όταν ένα ένζυμο δεσμεύεται στο υπόστρωμά του, το σύμπλοκο σχηματίζεται ένζυμο-υπόστρωμα. Αυτή η δέσμευση πραγματοποιείται σε μια συγκεκριμένη περιοχή, που ονομάζεται ενεργός ιστότοπος.
Όταν μιλάμε για ένζυμα που βασίζονται σε πρωτεΐνες, η δραστική θέση αντιστοιχεί σε λίγα αμινοξέα, ενώ το υπόλοιπο του μορίου είναι υπεύθυνο για τον προσδιορισμό της διαμόρφωσης της δραστικής θέσης. Το σχήμα της δραστικής θέσης καθώς και το σχήμα του υποστρώματος σχετίζονται με την ειδικότητα του ενζύμου, καθώς πρέπει να είναι συμπληρωματικά.
Μοντέλο κλειδώματος κλειδιού
Ο κλειδί-κλειδί μοντέλο, που προτείνεται από τον Emil Fischer, χρησιμοποιείται ευρέως για να εξηγήσει την αλληλεπίδραση μεταξύ ενζύμου και υποστρώματος. Σύμφωνα με αυτό το μοντέλο, υπάρχει μια άκαμπτη συμπληρωματικότητα μεταξύ του ενζύμου και του υποστρώματος, ακριβώς όπως ένα κλειδί και ένα κλείδωμα. Η ενεργή θέση του ενζύμου θα έχει συμπληρωματικό σχήμα στο υπόστρωμα, το οποίο θα ταιριάζει απόλυτα. Άλλα μόρια, επομένως, δεν θα έχουν πρόσβαση σε αυτήν την τοποθεσία, η οποία θα εγγυάται την ειδικότητα του ενζύμου. Ακριβώς όπως ένα κλειδί ανοίγει μόνο μια κλειδαριά, ένα ένζυμο συνδέεται μόνο με ένα υπόστρωμα. Σήμερα γνωρίζουμε, ωστόσο, ότι αυτό το μοντέλο δεν είναι σωστό, δεδομένου ότι τα ένζυμα δεν είναι άκαμπτες δομές όπως πιστεύεται προηγουμένως.
Προκλητικό μοντέλο τοποθέτησης
Επί του παρόντος, το πιο αποδεκτό μοντέλο για να εξηγήσει τη σχέση μεταξύ ενός ενζύμου και του υποστρώματός του είναι αυτό του θραύση προκαλείται, αρχικά προτάθηκε από τους Koshland et al. Ο ενεργός ιστότοπος και το υπόστρωμα δεν λειτουργούν άκαμπτα σαν κλειδί και κλείδωμα. Η έρευνα δείχνει ότι καθώς το υπόστρωμα εισέρχεται στην ενεργή θέση, το ένζυμο υφίσταται μια ελαφρά τροποποίηση, η οποία ευνοεί την εφαρμογή μεταξύ της δραστικής θέσης και του υποστρώματος. Για να κατανοήσουμε καλύτερα αυτό το μοντέλο, μπορούμε να σκεφτούμε την αλληλεπίδραση ενζύμου και υποστρώματος ως χειραψία, η οποία γίνεται πιο σφικτή μετά την πρώτη επαφή.
Συνεργάτες
Τα περισσότερα ένζυμα χρειάζονται βοηθητικά μόρια για την εκτέλεση της καταλυτικής τους δράσης, που ονομάζονται συμπαράγοντες. Οι συμπαράγοντες μπορούν να προσκολληθούν μόνιμα στο ένζυμο ή μπορούν να συνδεθούν ασθενώς και αναστρέψιμα στο υπόστρωμα. Αυτοί επίσης μπορεί να είναι ανόργανη ή οργανική. Όταν οι συμπαράγοντες είναι οργανικά μόρια, ονομάζονται συνένζυμα.
Μερικοί βιταμίνες δρουν ως συνένζυμα, πράγμα που συμβαίνει, για παράδειγμα, ριβοφλαβίνη, επίσης γνωστή ως βιταμίνη Β2. Ως παραδείγματα ανόργανων συμπαράγοντων, μπορούμε να αναφέρουμε σίδηρο και ψευδάργυρο στην ιοντική τους μορφή.
Διαβάστε επίσης: Βιταμίνες συμπλέγματος Β - μια ομάδα βιταμινών που λειτουργούν γενικά ως συνένζυμα
Ταξινόμηση ενζύμων
Τα ένζυμα μπορούν να ταξινομηθούν σε έξι ομάδες, χρησιμοποιώντας ως κριτήριο τον τύπο της αντίδρασης που καταλύουν.
Οξειδωδοδουκτάσες: ένζυμα που σχετίζονται με τις αντιδράσεις του οξίρημείωση.
Τρανσφεράσες: καταλύει τη μεταφορά ομάδων από τη μία ένωση στην άλλη.
Υδρολάσες: καταλύει τις αντιδράσεις υδρόλυσης.
Εκπτώσεις: ενεργήστε προσθέτοντας ομάδες σε διπλούς δεσμούς ή αφαιρώντας ομάδες που σχηματίζουν διπλό δεσμό.
Ισομεράσες: καταλύει τις αντιδράσεις ισομερισμού.
Συνδέσεις: ένζυμα που προκαλούν την υποβάθμιση του μορίου του ATP, χρησιμοποιώντας την ενέργεια που απελευθερώνεται σε αυτήν την αντίδραση για να σχηματίσει νέες ενώσεις.
Παράγοντες που ρυθμίζουν τη δραστηριότητα των ενζύμων
Η δραστηριότητα ενός ενζύμου επηρεάζεται από παράγοντες, οι κύριοι από τους οποίους είναι η θερμοκρασία και το pH. Η θερμοκρασία παίζει συνήθως θετικό ρόλο στις χημικές αντιδράσεις, αυξάνοντας τον ρυθμό μιας ενζυματικής αντίδρασης. Ωστόσο, όταν το θερμοκρασία αυξάνεται πάνω από τις βέλτιστες συνθήκες, η ταχύτητα αντίδρασης μειώνεται σημαντικά. Αυτό συμβαίνει επειδή παρατηρείται η μετουσίωση των πρωτεϊνών. Τα περισσότερα ανθρώπινα ένζυμα έχουν τη βέλτιστη θερμοκρασία μεταξύ 35 και 40 ° C. Εκτός από τη θερμοκρασία, το pH επηρεάζει επίσης την ενζυματική δραστηριότητα, και υπάρχει επίσης μια βέλτιστη τιμή. Για τα περισσότερα ένζυμα, η βέλτιστη τιμή pH κυμαίνεται από 6 έως 8.
Από τη Vanessa Sardinha dos Santos
Καθηγητής Βιολογίας