Hämoglobin: was es ist, Struktur, Typen und Funktion

Hämoglobin (Hb) ist ein Protein, das in Erythrozyten oder roten Blutkörperchen vorkommt.

Seine Hauptfunktion ist Sauerstoff transportieren von der Lunge zu allen Geweben im Körper. Gleichzeitig auch trägt einen Teil des Kohlendioxids vom Gewebe bis zur Lunge.

Es ist Hämoglobin, das den roten Blutkörperchen ihre rote Farbe verleiht.

Rote Blutkörperchen sind rote Blutkörperchen, die aus Hämoglobinen und Globulinen bestehen.

Struktur und Zusammensetzung

Hämoglobin ist ein Protein mit Quartärstruktur.

Es besteht aus vier Globinketten (Proteinanteil) es ist einHämgruppe (Prothesengruppe) mit jedem von ihnen verbunden.

Bei Erwachsenen gibt es zwei Typen von Globinketten: zwei vom α-Typ (Alpha) und zwei vom β-Typ (Beta).

Die Hämgruppe enthält a Eisenatom zentral in seinem Inneren, im eisenhaltigen Zustand gehalten. Eisen ist für die Sauerstoffaufnahme verantwortlich, da das Mineral leicht an Sauerstoff bindet.

Hämoglobinstruktur

Globin dient nicht nur der Strukturfunktion, sondern ermöglicht auch die Reversibilität der Bindung zwischen Eisen und Sauerstoff.

Arten von Hämoglobin

Globinketten können folgende Typen haben: Alpha, Beta, Gamma, Delta, Epsilon und Zeta. Sie werden in unterschiedlichen Entwicklungsstadien hergestellt.

Wir haben also im Laufe des Lebens verschiedene unterschiedliche Hämoglobine:

• Embryonales Hämoglobin
• fetales Hämoglobin
• Hämoglobin bei Erwachsenen

Kombinationen zwischen den verschiedenen Arten von Ketten führen zu unterschiedlichen Hämoglobinmolekülen.

Das bekannteste abnormale Hämoglobin ist HbS – Sichel (Sichel, auf Portugiesisch aufgrund ihrer Form), verantwortlich für Sichelzellenanämie.

Es gibt noch die glykiertes oder glykiertes Hämoglobin. Es entspricht der Vereinigung von Hämoglobin mit der Glukose im Blut. Nach dem Einschalten verbleibt Glukose während seiner gesamten Lebenszeit, zwischen zwei bis drei Monaten, im Hämoglobin.

Glykosyliertes Hämoglobin wird zur Diagnose und Überwachung von Diabetes verwendet.

Je mehr Zucker im Blut ist, desto größer ist die Wahrscheinlichkeit, dass Hämoglobin glykosyliert wird.

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Gastransport

Wie wir gesehen haben, kann Hämoglobin an binden Sauerstoff und/oder Kohlendioxid.

Sauerstofftransport (O₂)

1. Das Hämoglobin der roten Blutkörperchen, das in die Lunge gelangt, ist an Kohlendioxid gebunden;
2. In der Lunge ist die Sauerstoffkonzentration höher als die von Kohlendioxid. Damit verbunden hat Hämoglobin eine Affinität zu Sauerstoff. Es setzt also Kohlendioxid frei und bindet an Sauerstoff.

Ein Molekül Hämoglobin kann sich mit vier Molekülen Sauerstoffgas verbinden. Wenn Hämoglobin an Sauerstoff bindet, heißt es Oxyhämoglobin.

Sauerstofftransport durch Hämoglobin

Transport von Kohlendioxid (CO₂)

Der Transport von Kohlendioxid ist komplexer. Denn es kann auf drei Arten transportiert werden: gelöst im Blutplasma (7%), gebunden an Hämoglobin (23%) und in Form von im Plasma gelösten Bicarbonationen (70%).

1. Hämoglobin verlässt das Herz und erreicht die Muskeln durch den Blutkreislauf;
2. Stoffwechselbedingt ist die Kohlendioxidkonzentration im Muskel hoch und die Sauerstoffkonzentration niedrig;
3. Hämoglobin bindet dann an Kohlendioxid und setzt Sauerstoff frei.

Bei dieser Reaktion wird die Carbamino-Hämoglobin.

Während des Trainings produziert der Muskel Säuren (Wasserstoff- und Milchsäureionen), die den pH-Wert als normal senken.

Ö saurer pH-Wert es verringert die Anziehungskraft zwischen Sauerstoff und Hämoglobin, wodurch mehr Sauerstoff als normal freigesetzt wird. Dieser Zustand erhöht die Sauerstoffversorgung der Muskeln.

Transport von Kohlenmonoxid (CO)

Hämoglobin hat eine hohe Affinität für die Kohlenmonoxid (CO). Wenn Hämoglobin an Kohlenmonoxid bindet, heißt es Carboxyhämoglobin.

Die Affinität zu Kohlenmonoxid ist bis zu 23-mal größer als zu Sauerstoff. Diese Assoziation kann jedoch tödlich sein, Kohlenmonoxid verhindert den Transport von Sauerstoff in das Körpergewebe.

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Krankheiten und Hämoglobin

Der Hämoglobinspiegel kann durch Bluttests nachgewiesen werden.

Die Referenzwerte für Hämoglobin sind:

• Kinder von 2 bis 6 Jahren: 11,5 bis 13,5 g/dl;
• Kinder von 6 bis 12 Jahren: 11,5 bis 15,5 g/dl;
• Männer: 14 bis 18 g/dl;
• Frauen: 12 bis 16 g/dl;
• schwanger: 11 g/dl.

Unterschiede in diesen Werten können auf gesundheitliche Probleme hinweisen:

niedriges Hämoglobin

• Anämie
• Lymphom
• Hypothyreose
• Blutung
• Niereninsuffizienz

hohes Hämoglobin

• Dehydration
• Lungenemphysem
• Nierentumor

Hämoglobin im Urin (Hämoglobinurie) wird durch Untersuchung nachgewiesen. Dieser Zustand kann mit Nierenproblemen wie Infektionen, Pyelonephritis oder Krebs zusammenhängen.

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