Proteinstruktur refererer til dens naturlige konformation, der er nødvendig for at udføre dens biologiske funktioner.
Proteiner er makromolekyler dannet ved forening af aminosyrer.
Aminosyrer er bundet sammen af peptidbindinger. Molekyler, der skyldes sammenføjning af aminosyrer, kaldes peptider.
Proteiner har fire strukturelle niveauer: primær, sekundær, tertiær og kvaternær struktur.
Primær struktur af proteiner
Den primære struktur svarer til lineær aminosyresekvens forbundet med peptidbindinger.
I nogle proteiner kan udskiftning af en aminosyre med en anden forårsage sygdom og endda død.
Rumlige strukturer af proteiner
Proteinernes rumlige strukturer skyldes foldning og foldning af proteinstrengen på sig selv.
Proteins funktionelle egenskaber afhænger af deres rumlige struktur.
Sekundær struktur
Den sekundære struktur svarer til det første niveau af spiralformet vikling.
Det er kendetegnet ved regelmæssige og gentagne mønstre, der forekommer lokalt, forårsaget af tiltrækningen mellem visse nærliggende aminosyreatomer.
De to mest almindelige lokale arrangementer, der svarer til sekundær struktur, er alfa-helix og beta-blad eller beta-plisseret.
- alfa helix konformation: kendetegnet ved et tredimensionelt arrangement, hvor polypeptidkæden antager spiralformet konformation omkring en imaginær akse.
- beta-arkkonformation: opstår, når polypeptidkæden strækker sig i zig-zag og kan arrangeres side om side.
Sekundær struktur. I lilla alfa-helixkonformationen og i gult beta-bladet
Tertiær struktur
Den tertiære struktur svarer til foldningen af polypeptidkæden på sig selv.
I tertiær struktur får proteinet en specifik tredimensionel form på grund af den samlede foldning af hele polypeptidkæden.
Kvartær struktur
Mens mange proteiner er dannet af en enkelt polypeptidkæde. Andre består af mere end en polypeptidkæde.
Den kvaternære struktur svarer til to eller flere polypeptidkæder, identiske eller ej, den gruppe og passer sammen til dannelse af proteinets totale struktur.
For eksempel består insulinmolekylet af to sammenkoblede kæder. I mellemtiden består hæmoglobin af fire polypeptidkæder.
1. Primær struktur; 2. Sekundær struktur; 3. Tertiær struktur; 4. Kvartær struktur.
Lær mere om Proteiner.
Protein denaturering
For at udføre deres biologiske funktioner skal proteiner præsentere deres naturlige konformation.
Varme, surhed, saltkoncentration og andre miljømæssige forhold kan ændre proteins rumlige struktur. Som et resultat afvikles deres polypeptidkæder og mister deres naturlige konformation.
Når dette sker, kalder vi det protein denaturering.
Resultatet af denaturering er tabet af den biologiske funktionsegenskab ved dette protein.
Aminosyresekvensen ændres imidlertid ikke. Denaturering svarer kun til tabet af rumlig konformation af proteiner.
For at lære mere, læs også om peptider og peptidbindinger.