Struktura proteinu označuje jeho přirozenou konformaci nezbytnou k plnění jeho biologických funkcí.
Proteiny jsou makromolekuly vytvořené spojením aminokyselin.
Aminokyseliny jsou navzájem spojeny peptidovými vazbami. Molekuly vznikající spojením aminokyselin se nazývají peptidy.
Proteiny mají čtyři strukturální úrovně: primární, sekundární, terciární a kvartérní.
Primární struktura proteinů
Primární struktura odpovídá lineární aminokyselinová sekvence spojené peptidovými vazbami.
V některých bílkovinách může nahrazení jedné aminokyseliny jinou aminokyselinou způsobit onemocnění nebo dokonce smrt.
Prostorové struktury proteinů
Prostorové struktury proteinů jsou výsledkem skládání a skládání proteinového řetězce na sebe.
Funkční vlastnosti proteinů závisí na jejich prostorové struktuře.
Sekundární struktura
Sekundární struktura odpovídá první úrovni spirálového vinutí.
Je charakterizován pravidelnými a opakujícími se vzory, které se vyskytují lokálně, způsobené přitažlivostí mezi některými blízkými atomy aminokyselin.
Dvě nejběžnější místní uspořádání, která odpovídají sekundární struktuře, jsou alfa-šroubovice a beta-list nebo beta-skládaný.
- konformace alfa šroubovice: charakterizovaný trojrozměrným uspořádáním, ve kterém polypeptidový řetězec předpokládá šroubovicovou konformaci kolem imaginární osy.
- konformace beta listu: nastává, když se polypeptidový řetězec rozprostírá klikatě a může být uspořádán vedle sebe.
Sekundární struktura. Ve fialové konformaci alfa-šroubovice a ve žluté beta-listu
Terciární struktura
Terciární struktura odpovídá skládání polypeptidového řetězce na sebe.
V terciární struktuře získává protein specifický trojrozměrný tvar v důsledku globálního skládání celého polypeptidového řetězce.
Kvartérní struktura
Zatímco mnoho proteinů je tvořeno jediným polypeptidovým řetězcem. Jiné jsou tvořeny více než jedním polypeptidovým řetězcem.
Kvartérní struktura odpovídá dvěma nebo více polypeptidovým řetězcům, identickým nebo odlišným, této skupině a zapadají do sebe, aby vytvořily celkovou strukturu proteinu.
Například molekula inzulínu je složena ze dvou vzájemně propojených řetězců. Mezitím je hemoglobin tvořen čtyřmi polypeptidovými řetězci.
1. Primární struktura; 2. Sekundární struktura; 3. Terciární struktura; 4. Kvartérní struktura.
Dozvědět se víc o Proteiny.
Denaturace bílkovin
Aby mohly plnit své biologické funkce, musí proteiny vykazovat svou přirozenou konformaci.
Teplo, kyselost, koncentrace solí, mimo jiné podmínky prostředí, mohou změnit prostorovou strukturu proteinů. Ve výsledku se jejich polypeptidové řetězce uvolní a ztratí svou přirozenou konformaci.
Když k tomu dojde, říkáme tomu denaturace bílkovin.
Výsledkem denaturace je ztráta biologické funkce charakteristické pro tento protein.
Aminokyselinová sekvence se však nezmění. Denaturace odpovídá pouze ztrátě prostorové konformace proteinů.
Chcete-li se dozvědět více, přečtěte si také o peptidy a peptidové vazby.
