الانزيمات هي محفزات بيولوجية مسؤولة عن زيادة سرعة تفاعل كيميائي معين. عادة ما تكون الإنزيمات البروتينات، ولكن هناك البعض أحماض نووية التي تعمل كأنزيمات تسمى الريبوزيمات.
من أجل تسريع التفاعل ، يجب أن ترتبط الإنزيمات بالكواشف ، والتي تُعرف بالركائز. لفترة طويلة ، كان يُعتقد أن هذا الرابط يحدث بطريقة صارمة للغاية ، وهو نمط يُعرف باسم قفل المفاتيح. في اللحظة، ومع ذلك، يتم قبول النموذج المعروف باسم التركيب المستحث.، والذي يفترض حدوث تغييرات طفيفة في شكل الإنزيم عند دخول الركيزة إلى الموقع النشط.
اقرأ أيضا: ما هو التمثيل الغذائي؟
ما هي الانزيمات؟
الإنزيمات هي جزيئات حيوية تعمل كمحفزات ، أي أنها كذلك المواد القادرة على تسريع سرعة تفاعلات كيميائية التي تحدث في الكائنات الحية دون أن يتم استهلاكها خلال ردود الفعل هذه. بدون عمل الإنزيمات ، ستكون بعض التفاعلات بطيئة جدًا ، مما قد يضر بعملية التمثيل الغذائي. تعمل الإنزيمات بشكل انتقائي على تسريع التفاعلات وبالتالي فهي محفزات محددة للغاية.
الإنزيمات قادرة على تسريع التفاعل عن طريق تقليل طاقة التنشيط ، أي أنها تقلل من كمية الطاقة التي يجب إضافتها لبدء التفاعل.
[post_omnia]
هل كل إنزيم بروتين؟
على الرغم من أنها غالبًا ما يتم تعريفها على أنها محفزات بيولوجية ذات طبيعة بروتينية ، ليس كل إنزيم بروتين. هناك بعض الحمض النووي الريبي الذي يعمل مثل الإنزيمات ، تسمى الريبوزيمات. ومع ذلك ، فإن معظم الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، يتم تكوينها ، بالتالي ، بواسطة أحماض أمينية. يحدد تكوين الأحماض الأمينية لهذه الجزيئات الحيوية البنية ثلاثية الأبعاد التي ستكتسبها.
اقرأ أيضا: كيف تعمل المواد الحفازة؟
مجمع الركيزة الإنزيمية
يطلق عليه مادة الكاشف التي يعمل عليها الإنزيم. عندما يرتبط إنزيم بركائزه ، فإن الأشكال المعقدة الركيزة الانزيم. يحدث هذا الربط في منطقة معينة تسمى الموقع النشط.
عندما نتحدث عن الإنزيمات القائمة على البروتين ، فإن الموقع النشط يتوافق مع عدد قليل من الأحماض الأمينية ، مع كون باقي الجزيء مسؤولاً عن تحديد تكوين الموقع النشط. يرتبط شكل الموقع النشط وكذلك شكل الركيزة بخصوصية الإنزيم ، حيث يجب أن يكونا مكملين.
نموذج مفتاح القفل
ا نموذج مفتاح القفل، الذي اقترحه إميل فيشر ، يستخدم على نطاق واسع لشرح التفاعل بين الإنزيم والركيزة. وفقًا لهذا النموذج ، يوجد تكامل صارم بين الإنزيم والركيزة ، تمامًا مثل المفتاح والقفل. سيكون للموقع النشط للإنزيم شكل مكمل للركيزة ، والذي سيكون مناسبًا تمامًا. لذلك ، لن تتمكن الجزيئات الأخرى من الوصول إلى هذا الموقع ، مما يضمن خصوصية الإنزيم. مثلما يفتح المفتاح قفلًا فقط ، فإن الإنزيم يرتبط فقط بالركيزة. اليوم نعرف ، مع ذلك ، أن هذا النموذج غير صحيح، لأن الإنزيمات ليست هياكل جامدة كما كان يعتقد سابقًا.
نموذج التركيب المستحث
حاليا ، النموذج الأكثر قبولًا لشرح الارتباط بين الإنزيم والركيزة هو واحد من فرقعة الناجم عن، تم اقتراحه في البداية بواسطة Koshland et al. لا يعمل الموقع النشط والركيزة بشكل صارم مثل المفتاح والقفل. تظهر الأبحاث أنه مع دخول الركيزة إلى الموقع النشط ، يخضع الإنزيم لتعديل طفيف ، مما يفضل التوافق بين الموقع النشط والركيزة. لفهم هذا النموذج بشكل أفضل ، يمكننا التفكير في تفاعل الإنزيم والركيزة على أنه مصافحة ، والتي تصبح أقوى بعد الاتصال الأول.
العوامل المساعدة
تحتاج معظم الإنزيمات إلى جزيئات مساعدة للقيام بعملها التحفيزي ، والتي تسمى العوامل المساعدة. يمكن ربط العوامل المساعدة بشكل دائم بالإنزيم أو يمكن ربطها بشكل ضعيف وعكسها بالركيزة. هم ايضا يمكن أن تكون غير عضوية أو عضوية. عندما تكون العوامل المساعدة جزيئات عضوية ، يتم استدعاؤها الإنزيمات.
بعض الفيتامينات تعمل كأنزيمات مساعدة ، وهذا هو الحال ، على سبيل المثال ، الريبوفلافين ، المعروف أيضًا باسم فيتامين B2. كأمثلة على العوامل المساعدة غير العضوية ، يمكننا أن نذكر الحديد والزنك في شكلهما الأيوني.
اقرأ أيضا: فيتامينات ب المركب - مجموعة من الفيتامينات التي تعمل عمومًا كأنزيمات مساعدة
تصنيف الانزيم
يمكن تصنيف الإنزيمات إلى ست مجموعات، باستخدام نوع التفاعل الذي تحفزه كمعيار.
أوكسيدوروكتازات: الإنزيمات المتعلقة بردود فعل أوسيرتخفيض.
نقل: تحفيز نقل المجموعات من مركب إلى آخر.
هيدرولاز: تحفيز تفاعلات التحلل المائي.
التحولات: العمل عن طريق إضافة مجموعات إلى الروابط المزدوجة أو إزالة المجموعات التي تشكل رابطة مزدوجة.
الايزوميراز: تحفيز تفاعلات الأزمرة.
الروابط: الإنزيمات التي تسبب تدهور جزيء ATPباستخدام الطاقة المنبعثة في هذا التفاعل لتكوين مركبات جديدة.
لا تتوقف الان... هناك المزيد بعد الإعلان ؛)
العوامل التي تنظم نشاط الانزيم
يتأثر نشاط الإنزيم بالعوامل ، أهمها درجة الحرارة و الرقم الهيدروجيني. تلعب درجة الحرارة بشكل عام دورًا إيجابيًا في التفاعلات الكيميائية ، مما يزيد من معدل التفاعل الأنزيمي. ومع ذلك ، عندما درجة الحرارة يزيد عن الظروف المثلى ، تنخفض سرعة التفاعل بشكل كبير. هذا بسبب ملاحظة تمسخ البروتينات. معظم الإنزيمات البشرية لها درجة حرارة مثالية بين 35 و 40 درجة مئوية. بالإضافة إلى درجة الحرارة ، فإن الرقم الهيدروجيني كما أنه يؤثر على النشاط الأنزيمي ، وهناك أيضًا قيمة مثالية. بالنسبة لمعظم الإنزيمات ، تتراوح قيمة الأس الهيدروجيني المثلى من 6 إلى 8.
بقلم فانيسا ساردينها دوس سانتوس
مدرس أحياء
