Proteinstruktur bezieht sich auf seine natürliche Konformation, die notwendig ist, um seine biologischen Funktionen zu erfüllen.
Proteine sind Makromoleküle, die durch die Vereinigung von Aminosäuren gebildet werden.
Aminosäuren sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Moleküle, die aus der Verknüpfung von Aminosäuren resultieren, werden Peptide genannt.
Proteine haben vier Strukturebenen: Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur.
Primärstruktur von Proteinen
Die Primärstruktur entspricht lineare Aminosäuresequenz durch Peptidbindungen verbunden.
Bei einigen Proteinen kann das Ersetzen einer Aminosäure durch eine andere zu Krankheiten und sogar zum Tod führen.
Räumliche Strukturen von Proteinen
Die räumlichen Strukturen von Proteinen resultieren aus der Faltung und Faltung des Proteinstrangs um sich selbst.
Die funktionellen Eigenschaften von Proteinen hängen von ihrer räumlichen Struktur ab.
Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur entspricht der ersten Ebene der spiralförmigen Wicklung.
Es zeichnet sich durch regelmäßige und sich wiederholende Muster aus, die lokal auftreten und durch die Anziehung zwischen bestimmten nahegelegenen Aminosäureatomen verursacht werden.
Die zwei häufigsten lokalen Anordnungen, die der Sekundärstruktur entsprechen, sind Alpha-Helix und Beta-Blatt oder Beta-Plissee.
- Alpha-Helix-Konformation: gekennzeichnet durch eine dreidimensionale Anordnung, in der die Polypeptidkette eine helikale Konformation um eine imaginäre Achse einnimmt.
- Beta-Sheet-Konformation: tritt auf, wenn die Polypeptidkette im Zickzack verläuft und nebeneinander angeordnet werden kann.
Sekundärstruktur. In Violett die Alpha-Helix-Konformation und in Gelb das Beta-Blatt
Tertiärstruktur
Die Tertiärstruktur entspricht der Faltung der Polypeptidkette um sich selbst.
In der Tertiärstruktur nimmt das Protein durch die globale Faltung der gesamten Polypeptidkette eine spezifische dreidimensionale Form an.
Quartäre Struktur
Während viele Proteine von einer einzigen Polypeptidkette gebildet werden. Andere bestehen aus mehr als einer Polypeptidkette.
Die Quartärstruktur entspricht zwei oder mehr Polypeptidketten, identisch oder nicht, die sich gruppieren und zusammenpassen, um die Gesamtstruktur des Proteins zu bilden.
Das Insulinmolekül besteht beispielsweise aus zwei miteinander verbundenen Ketten. Inzwischen besteht Hämoglobin aus vier Polypeptidketten.
1. Primärstruktur; 2. Sekundärstruktur; 3. Tertiärstruktur; 4. Quartäre Struktur.
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Proteindenaturierung
Um ihre biologischen Funktionen erfüllen zu können, müssen Proteine ihre natürliche Konformation aufweisen.
Hitze, Säure, Salzkonzentration und andere Umweltbedingungen können die räumliche Struktur von Proteinen verändern. Als Folge davon lösen sich ihre Polypeptidketten und verlieren ihre natürliche Konformation.
Wenn dies geschieht, nennen wir es Proteindenaturierung.
Das Ergebnis der Denaturierung ist der Verlust der biologischen Funktion, die für dieses Protein charakteristisch ist.
Die Aminosäuresequenz wird jedoch nicht verändert. Denaturierung entspricht nur dem Verlust der räumlichen Konformation von Proteinen.
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